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生物化学:第三章 蛋白质(4周周五) .pdf

发布:2020-10-30约1.17万字共51页下载文档
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内容回顾  蛋白质的结构 蛋白质一级结构测定 组成分析 端基分析 顺序分析 肽链拆分 二硫键测定 蛋白质的的二级结构 螺旋 折叠 转角 环 维系的力 影响因素 扭角 构象限制 拉氏图 本章主要内容 一.蛋白质概述 蛋白质数据库(PDB) 二.氨基酸 (重点) 应用培训:20分钟 三.多肽(重点) 四.蛋白质的结构(重点) 五.蛋白质结构与功能(重点) 六.蛋白质的性质(重点) 七.蛋白质的分离纯化与鉴定(重点) 四、The Structures of Proteins 4、Tertiary Structure  在二级结构基础上,肽链上不同区段的侧 链基团相互作用,在空间进一步盘绕、折 叠,形成包括主链和侧链构象在内的特征 三维结构。  维系的主要作用力:氢键、疏水键、离子 键和范德华力等。 羧肽酶A Carboxypeptidase A 羧肽酶A Carboxypeptidase A G Protein-Coupled Receptors (GPCR)  2012 Nobel Chemical Prize Robert J. Brian K. Lefkowitz Kobilka 69 57 Howard Hughes Stanford U Medical Institute  one of the largest known protein families.  1000 species in mammals, which constitutes 3% of the 30,000 genes.  60% of approved drugs elicit their therapeutic effects by selectively interacting with a specific GPCR. G Protein-Coupled Receptors General structure of a GPCR An X-ray crystal structure depicts the 2 adrenergic receptor (green) with its G protein. The complex is stabilized by a llama antibody (red) and the enzyme T4 lysozyme (magenta). Credit: Nature Determining the Three Dimensional Structure of Proteins  No direct method to determine the three dimensional structure of proteins so far.  X-ray single crystal diffraction analysis  NMR spectroscopy analysis  Structural Bioinformatics (结构生物信息学)
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