脂肪合成代谢与蛋白质促降解与氨基酸代谢、核酸的促降解和核苷酸代谢.ppt

蛋白质降解及氨基酸分解代谢 一、蛋白质的酶促降解 食物蛋白质经人体各种蛋白酶（胃蛋白酶、胰蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶等）作用降解成氨基酸混合物，再由肠粘膜上皮细胞吸收进入机体。游离氨基酸进入血液循环送到肝脏。 动物组织中也有各种蛋白酶，也能将细胞自身蛋白质水解成氨基酸。 就高等动物来讲，外界食物蛋白质经消化吸收的氨基酸和体内合成及组织蛋白质经降解的氨基酸，共同构成体内氨基酸代谢库。;;二、氨基酸的一般代谢（共同途径） 天然氨基酸分子都含有α-氨基和羧基，因此各种氨基酸都具有共同的代谢途径。但是由于不同氨基酸的侧链基团不同，所以个别氨基酸还有其特殊的代谢途径。 氨基酸的共同代谢包括脱氨基作用和脱羧基作用两方面。 ;（一）氨基酸的脱氨基作用 主要有转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用等。 1、转氨基作用（氨基移换作用） 一种α-氨基酸的氨基可以转移到α-酮酸上，从而生成相应的一分子α-酮酸和一分子α-氨基酸。 催化转氨基反应的酶叫做转氨酶。 ;; 其中，α-氨基酸可以看作是氨基的供体，α-酮酸是氨基的受体。 由糖代谢所产生的丙酮酸、草酰乙酸及α-酮戊二酸可分别转变成丙氨酸、天冬氨酸及谷氨酸；另外，蛋白质分解所产生的丙氨酸、天冬氨酸及谷氨酸也可转变为丙酮酸、草酰乙酸和α-酮戊二酸。 转氨酶的种类很多，其中最重要的两种转氨酶是：谷丙转氨酶和谷草转氨酶。 ;;2、氧化脱氨基作用 α-氨基酸在酶催化下氧化脱氢生成α-酮酸，同时释放出游离氨。 氧化脱氨基作用包含脱氨与水解两个步骤。 较重要的有L-谷氨酸脱氢酶，其辅酶是 NAD+或NADP+ ，能催化L-谷氨酸氧化脱氨基，生成α-酮戊二酸及氨。; L-谷氨酸脱氢酶特性： （1）有很强的特异性，只催化L-谷氨酸氧化脱氨； （2）别构酶：ATP、NADH是其别抑制剂，ADP是其别构激活剂。 （3）存在：动植物、微生物中。特别是肝及肾组织中活力更强。 ; 意义：联系糖代谢与氨基酸代谢：L-谷氨酸脱氢脱氨后所产生的α-酮戊二酸可进入TCA循环彻底氧化产生能量；另外，在糖代谢中所产生的α-酮戊二酸也可转变为L-谷氨酸（氨基化作用）。 3、联合脱氨基作用 转氨基作用和氧化脱氨基作用配合进行。联合脱氨基作用是生物体内氨基酸脱氨基作用的主要方式。生物体内存在两种联合脱氨基作用：;（1）转氨基作用与谷氨酸氧化脱氨基作用的联合 体内某些组织如肝脏、肾脏中的L-谷氨酸脱氢酶活性高，主要以该种方式进行。该反应可逆，其逆反应是生成非必需氨基酸的途径。 ;（2）转氨基作用与嘌呤核苷酸循环的联合 体内某些组织如骨骼肌、心肌中的L-谷氨酸脱氢酶活性低，这些部位以“嘌呤核苷酸循环”脱氨基作用为主。;;（二）氨基酸的脱羧基作用 概念：aa在aa脱羧酶作用下生成CO2和 一个相应一级胺类化合物的作用。 酶：专一性强，且只对L-氨基酸起作用。 除组氨酸脱羧酶不需辅酶外，余均以 吡哆醛磷酸为辅酶。 ; 三、氨基酸分解产物的代谢 氨基酸经脱氨作用生成氨及α-酮酸； 氨基酸经脱羧作用产生二氧化碳及胺。 其中，二氧化碳由肺排出； 胺可随尿直接排出，也可在酶作用 下转化为其它物质； 氨和α-酮酸进一步代谢。;（一）氨的代谢转变 1、氨的来源 氨基酸脱氨基产生；肠道吸收（食物腐败产生、尿素渗入肠道被脲酶水解）；肾小管上皮细胞分泌（谷氨酰胺分解产生）；药物或其它含氮物质。 氨有毒，高等动物的脑组织对氨相当敏感，血液中含1%氨即可引起中枢神经系统中毒（语言紊乱、视力模糊、甚至昏迷死亡，机理：高浓度的氨与α-酮戊二酸形成谷氨酸，使大脑中的α-酮戊二酸大量减少，导致TCA循环无法正常进行，从而引起脑功能受损）。;;;2、氨的代谢转变 水生动物—直接排氨 鸟类、爬行动物—尿酸形式排氨 脊椎动物—尿素形式排氨 以上生物依次称：排氨生物、排尿酸生物和排尿素生物。 ; （1）尿素的合成：是氨代谢的主要途径。 合成器官：主要是肝脏。 合成途径：鸟氨酸循环，分为四个步骤： a、瓜氨酸的生成 氨和二氧化碳（来源于糖代谢）在氨基甲酰磷酸合成酶作用下生成氨基甲酰磷酸，再在鸟氨酸氨基甲酰转移酶作用下，将氨基甲酰转移给鸟氨酸生成瓜氨酸。 整个反应在线粒体内进行。 ;氨的活化： 在线粒体中进行，耗能。 氨甲酰磷酸合成酶催化形成氨甲酰磷酸 N-乙