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蛋白质的降解与氨基酸代谢.pptx

发布:2023-03-17约3.52千字共33页下载文档
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第九章 蛋白质的降解与氨基酸代谢第一节 蛋白质的酶促降解第一页,共三十三页。一、蛋白酶(肽链内切酶) 作用于肽链内部的肽键。e.g. 胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝蛋白酶、枯草杆菌蛋白酶、弹性蛋白酶、木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶。第二页,共三十三页。二、肽酶(肽链外切酶) 又称肽链端解酶,只作用于多肽链末端,依次将AA一个一个、或两个两个地从肽链水解下来。1、二肽酶:专门水解二肽。2、氨肽酶:专一作用于氨基末端的肽键。3、羧肽酶:专一作用于羧基末端的肽键。第三页,共三十三页。第九章 蛋白质的降解与氨基酸代谢第二节 氨基酸的降解与转化 第四页,共三十三页。内源性蛋白外源性蛋白氨基酸代谢概况 第五页,共三十三页。一、脱氨基作用 1. 氧化脱氨基作用(主要方式)指AA在酶作用下先脱去两个H形成亚氨基酸,亚氨基酸再自动与水反应生成a-酮酸和氨(NH4+)的过程。 L-氨基酸氧化酶:辅基为FMN,最适pH为10;D-氨基酸氧化酶:辅基为FAD,分布广活性强;第六页,共三十三页。谷氨酸脱氢酶(GDH):普遍存在于动植物和微生物体内,无需氧气,活性和专一性都很强,且只对L-谷氨酸起催化作用。* 此酶是一个结构很复杂的别构酶。ATP、GTP、NADH可抑制其活性;ADP、GDP及某些AA可激活其活性。因此当ATP、GTP不足时,Glu的氧化脱氨会加速进行,有利于AA分解供能。第七页,共三十三页。2. 转氨基作用指α-AA和α-酮酸间由转氨酶催化的氨基转移反应。转氨作用是肝外组织中AA脱氨的重要方式,除Gly、Lys、Thr、Pro外,其它AA都能参与转氨基作用。体内转氨酶种类繁多,其辅酶均为磷酸吡哆醛;大多数转氨酶优先利用α-酮戊二酸作为氨基受体。第八页,共三十三页。在大多数动物组织细胞中,谷草转氨酶的含量最高,活性最大;且Asp是合成尿素时氮的供体,通过转氨作用解决氨的去向。*正常情况下血清中转氨酶活性很低,但在心脏和肝脏中则很高;当心脏或肝脏受损时,大量的转氨酶流入血清,会引起血清中转氨酶活性升高,可依据这一变化来诊断肝炎。 第九页,共三十三页。3. 联合脱氨基作用指AA不直接氧化脱氨,而是先与α-酮戊二酸通过转氨作用生成相应的α-酮酸和谷氨酸,谷氨酸再氧化脱氨的过程。单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基,单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要,因为只有Glu脱氢酶活力最高,其余L-氨基酸氧化酶的活力都低。谷氨酸脱氢酶联合脱氨基作用:合成非必需AA的主要途径;也是肝、肾等组织的主要脱氨途径。第十页,共三十三页。嘌呤核苷酸循环联合脱氨基作用: 第十一页,共三十三页。4. 非氧化脱氨基作用 ①直接脱氨基作用;(氨解酶催化Phe、Tyr) ②还原脱氨基作用;③水解脱氨基作用;④脱水脱氨基作用;⑤脱巯基脱氨基作用;⑥氧化还原脱氨基作用;5. 脱酰氨作用第十二页,共三十三页。二、脱羧基作用 体内部分L-AA可在脱羧酶作用下,脱羧生成相应的一级胺。生物体内广泛存在脱羧酶,其辅酶为磷酸吡哆醛,但是His脱羧酶无需要辅基(生成组胺)。脱羧酶的专一性很高,一般一种AA对应一种脱羧酶。 第十三页,共三十三页。直接脱羧基作用:氧化脱羧基作用: *多巴进一步氧化可生成聚合物黑素。人体皮肤的表皮基底层及毛囊中存在黑素细胞,能将酪氨酸转变为黑素,使皮肤和毛发呈现黑色。 *帕金森病人因中枢神经递质多巴胺的减少表现出颤抖等症状。第十四页,共三十三页。三、氨基酸降解产物去路 1. NH3的去路 ①再生为氨基酸:组织细胞中碳水化合物代谢旺盛时,氨可与碳水化合物生成的α-酮酸发生氨基化反应重新生成氨基酸。虽然通过脱氨基作用产生的氨再用来合成AA时并不能增加AA的数量,但却能改变AA的种类 。 ②生成酰胺:生成Gln和Asn是生物体贮藏和运输氨的主要形式,也是解除氨毒害的最主要途径。另一方面还可作为蛋白质合成的原料。 ③生成铵盐:有些植物组织中含有大量有机酸,如柠檬酸、异柠檬酸、苹果酸、酒石酸和草酰乙酸等,氨可以和之结合生成铵盐,以保持细胞内正常的pH。 ④生成其它含氮物质:如嘧啶类化合物 。 ⑤生成尿素(鸟氨酸循环,urea cycle):哺乳动物体内大部分氨在肝脏中转变为尿素,再经由尿液排出体外第十五页,共三十三页。谷氨酸脱氢酶精氨酸裂酶氨甲酰磷酸合酶I鸟氨酸转氨甲酰酶精氨琥珀酸裂解酶精氨琥珀酸合成酶第十六页,共三十三页。血氨的转运(肝外→肝脏) 谷氨酰胺的运氨作用:Gln无毒,易透过细胞膜,是氨的主要运输形式。丙氨酸-葡萄糖循环:肌肉中糖酵解提供丙酮酸;肝中,丙酮酸又可生成Glc。肌肉运动产生大量的氨和丙酮酸,两者都要运回肝脏进一步转化,而以Ala的形式运送,一举两得。 第十七页,共三十三页。丙氨酸-葡萄糖循环第十八页,共三十三页。2. α-酮酸(C架)的去路 ①再生为氨基酸:脱氨
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