生物化学1蛋白质的结构与功能.ppt

蛋白质的结构与功能 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物体的重要组成成分 2. 蛋白质具有重要的生物学功能 　1）作为生物催化剂 　2）代谢调节作用 　3）免疫保护作用 　4）物质的转运和存储 　5）运动与支持作用 　6）参与细胞间信息传递 3. 氧化供能 蛋白质的分子组成The Molecular Component of Protein ? 蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还含有 I 。 ? 蛋白质元素组成的特点 通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式： 一、氨基酸 ——蛋白质的基本组成单位 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-?-氨基酸（甘氨酸除外）。 　 习惯分类方法 芳香族氨基酸：Trp、Tyr、Phe 含羟基氨基酸：Ser、Thr、Tyr 含硫氨基酸：Cys、Met 杂环族氨基酸：His 杂环族亚氨基酸：Pro 支链氨基酸：Val、Leu、Ile 　 几种特殊氨基酸 Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。 氨基酸的等电点 当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目相等，净电荷为0。这一pH值即为AA的等电点（pI）。 在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离子状态。 对于侧链含有可解离基团的AA pI取决于两性离子两边pK’值的算术平均值 酸性AA：pI = (pK’1 + pK’R-COO- )/2 碱性AA：pI = (pK’2 + pK’R-NH2 )/2 氨基酸的光谱性质 可见光区：无吸收 远紫外和红外区：都吸收 近紫外区（200—400nm）：Tyr/Trp/Phe 原因：-C=C-C=C-C=C-C=C- 二、肽 多肽链 （二） 几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH) 蛋 白 质 的 分 子 结 构The Molecular Structure of Protein 五、蛋白质的分类 （二）血红蛋白的构象变化与结合氧 Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。 * 协同效应(cooperativity) 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 促进作用称为正协同效应 (positive cooperativity) 抑制作用称为负协同效应 (negative cooperativity) 变构效应(allosteric effect) 凡蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应。 肌红蛋白 (Mb) N 端 C端 纤连蛋白分子的结构域 结构域 (domain) 大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行其功能，称为结构域。 结构域约含100-200个氨基酸残基，各自有独特的空间够象，并承担不同的生物学功能。 轻链 抗体分子中结构域示意图 重链 四种类型结构域示意图 反平行? 反平行? 平行?/ ? 小的不规则结构 结构域 Triose phosphate isomerase 分子伴侣 (chaperon) 通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构的一类蛋白质。 * 可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可使肽链正确折叠。 * 与错误聚集的肽段结合，诱导其正确折叠。 * 对蛋白质分子中二硫键的正确形成起重要的作用。 作用： 亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。 四、蛋白质的四级结构 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 每条具有完整三级结构的多肽链，称为亚基 (subunit)。 血红蛋白（Hb）的四级结构 从一级结构到四级结构 血红蛋白 蛋白质的一级结构是它的氨基酸序列 蛋白质的二级结构是由氢键导致的肽链卷曲与折叠 Primarystructure Secondarystructure 蛋白质的三级结构是多肽链自然形成的三维结构 蛋白质的四级结构是亚基的空间排列 Polypeptide(single subunitof transthyretin) Transthyreti