生物化学与分子生物学第八版 蛋白质的结构与功能.docx

名词解释 1.蛋白质的等电点（PI）：在某一pH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH，称为氨基酸的等电点（PI）。 2.肽：是氨基酸通过肽键连接的化合物。 3.肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，此同一平面上的6个原子构成肽单元。 4.蛋白质的一级结构：蛋白质分子从N-端至C-端所有氨基酸的排列顺序，并包括二硫键的位置。 5.蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基的构象。 6.蛋白质的超二级机构：两个或两个以上具有二级结构的肽链在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，称为超二级结构，目前已知的组合形式有αα、βαβ、ββ三种。 7.模体：是蛋白质分子分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。一个???体有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。 8.蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。三级结构是在二级结构的基础上形成的进一步卷曲或折叠的状态。 9.结构域：分子量较大的蛋白质常可以折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能。结构域是在三级结构层次上的独立功能区。 10.蛋白质的四级结构：是指蛋白质分子中各个亚基之间的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。 11.分子病：由蛋白质一级结构发生变异而引起的疾病称为分子病，其病变是基因突变。 12.协同效应：蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此蛋白质中另一个亚基与配体的结合能力。 13.蛋白质变性：在一些理化因素作用下，蛋白质的特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性降低。 14.盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐（硫酸铵、硫酸铵、氯化钠等），会破坏蛋白质的胶体稳定性而使其沉淀，称为盐析。  简答题 1.蛋白质的基本组成单位是什么？其结构有什么特征？ 答：蛋白质的基本组成单位是氨基酸。氨基酸的结构特点：皆为L-α-氨基酸，Cα同时连有1个羧基、1个氨基、1个氢原子、1个可变的侧链基团R。甘氨酸例外。甘氨酸不含手性碳原子，不是手性原子，无D/L构型。氨基酸的结构差异在于侧链R基团。 2.体内组成蛋白质的氨基酸只有20种，但为什么蛋白质的组成却极其繁多？ 答：组成生物蛋白质的氨基酸只有20种，是指这20种氨基酸都是编码氨基酸，即在生物细胞内合成蛋白质时直接应用的氨基酸。因为在模版mRNA链上都有各自的密码，在蛋白质合成过程中或合成结束后，可在原来的某些氨基酸分子上进行化学修饰，生成另外的某些氨基酸。所以，成熟的生物蛋白质分子所含的氨基酸不仅这20种。另外，在以氨基酸为基本单位进行排列组合时，可以形成无数种多肽链。正因为氨基酸的种类、数目、比例、排列顺序及组成方式的不同，所以可构成种类繁多、结构与功能各异的蛋白质。 3.简述蛋白质α-螺旋结构的要点。 答：肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋。其结构特点：①多肽链的主链围绕中心轴做有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时针方向，即右手螺旋。②每3.6个氨基酸旋转一周，螺距0.54nm，螺旋的直径0.5nm。③侧链R伸向螺旋外侧。④氢键是稳定α螺旋结构的主要作用力。α-螺旋的每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基形成氢键。氢键的方向与螺旋长轴基本平行。 4.简述蛋白质β-折叠结构的要点。 答：多肽链局部肽段的主链呈锯齿状伸展状态，称为β-折叠。结构特点：多肽链充分伸展，每个肽单元以Cα为旋转点折叠成锯齿状；肽段可以同向平行或反向平行；R侧链交替地位于锯齿状结构的上下方；相邻β-折叠肽段之间形成的氢键是稳定β-折叠的主要作用力。 5.简述蛋白质的超二级结构。 答：两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，称为超二级结构，目前已知的组合形式有αα、βαβ、ββ三种。主要由非极性氨基酸残基参与此类相互作用。 6.以血红蛋白为例，说明蛋白质的变构效应。 答：效应剂通过改变蛋白质的空间构象从而导致蛋白质生物学活性随之变化，即别构效应（或变构效应）。如血红蛋白的亚基与O2（效应剂）结合后可引起另一亚基空间构象改变，使之与O2的亲和力增加、更易和O2结合，因此血红蛋白的氧解离曲线呈“S”形。 7.简述蛋白质变性和沉淀的关系。 答：蛋白质变性后疏水侧链暴露，肽链可相互缠绕而聚集，溶解度降低，易沉淀，但不一定沉淀。即变性的蛋白质有时可表现为沉淀，亦可表现为溶解状态。如加热可使蛋白质变性沉淀。但加热使蛋白质变性沉淀与溶液的pH有关，在等电点时最易沉淀，而偏酸或偏碱时，蛋白质虽加热变性也不沉淀。 蛋白质沉淀有时可以是变