第一章绪论白质的结构和功能.ppt

延安大学医学院 生物化学教研室 生物化学 生命的化学，应用化学的理论、技术及物理学、免疫学等原理和方法研究生物体（植物、动物、微生物、人体等）的化学组成和生命过程中化学变化规律的一门基础生命科学。 分子生物学 是从生物化学、生物物理学、遗传学、微生物学等多种学科经过相互杂交、相互渗透而形成的，主要研究核酸和蛋白质等生物大分子的结构及其在遗传信息传递和细胞信息转导过程中的作用。 生物化学发展史： 叙述生物化学阶段（20世纪20年代以前） 以分析和研究组成生物体的成分及生物体的分泌物和排泄物为主。 动态生物化学阶段（20世纪20年代至50年代） 主要研究体内各种物质的合成和分解途径及动态平衡。 机能生物化学阶段（近50多年） 探讨生物大分子的结构和机能的关系。 第 一 篇 生物大分子的结构与功能 构件分子 生物大分子 细胞器 细胞 组织器官 生物体 蛋白质的结构与功能 一、什么是蛋白质? 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 二、蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。 蛋 白 质 的 分 子 组 成The Molecular Component of Protein ? 组成蛋白质的元素 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。 ? 蛋白质元素组成的特点 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 一、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。 二、肽 （二） 几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH) 蛋 白 质 的 分 子 结 构The Molecular Structure of Protein 五、蛋白质的分类 根据折叠方式和复杂程度 一级结构蛋白质 二级结构蛋白质 三级结构蛋白质 四级结构蛋白质 根据功能 活性蛋白质 非活性蛋白质 （二）血红蛋白的构象变化与结合氧 Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。 协同效应(cooperativity) 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应 (positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应 (negative cooperativity) 变构效应(allosteric effect) 在变构剂的作用下，变构蛋白质的空间构象发生改变，导致其功能发生改变的现象称为变构效应。 蛋白质构象改变导致疾病的机理： 有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。 这类疾病包括：人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。 O2 血红素与氧结合后，铁原子半径变小，就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。 （三）蛋白质构象改变与疾病 蛋白质构象疾病：若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生。 GSH过氧化物酶 H2O2 2GSH 2H2O GSSG GSH还原酶 NADPH+H+ NADP+ 体内许多激素属寡肽或多肽 神经肽(neuropeptide) 2. 多肽类激素及神经肽 第 二 节 蛋白质的分子结构包括 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure) 高 级 结 构 定义