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20种氨基酸和分类
人体20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类
根据侧链基团的极性
1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种
丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）
色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）
2、极性氨基酸（亲水氨基酸）：
1）极性不带电荷：7种
甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）
酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）
2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3种 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）
3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2种 天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）
根据氨基酸分子的化学结构
1、 脂肪族氨基酸：
丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺
2、 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸
3、 杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸
4、 杂环亚氨基酸：脯氨酸
人体内的氨基酸分为必须氨基酸和非必需氨基酸，其中：
1、必需氨基酸（essential amino acid）： 指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。共有10种其作用分别是：
赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；
色氨酸：促进胃液及胰液的产生；
苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗；
蛋氨酸（甲硫氨酸）：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；
苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；
异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；
亮氨酸：作用平衡异亮氨酸；
缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。
精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。
组氨酸
人体虽能够合成精氨酸和组氨酸，但通常不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸。
2、非必需氨基酸（nonessentialamino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
氨基酸的等电点
氨基酸是两性分子，能结合H(+)的-NH2,形成正电荷离子，也带有能够电离出H(+)的-COOH，形成负离子。
因此，氨基酸分子的整体与溶液的pH有关，改变溶液pH可以使氨基酸带上正电荷，负电荷或者正好处于净电荷为零的兼性离子状态，这个pH就是该氨基酸的等电点。
测定蛋白质含量的方法
目前测定蛋白质含量常用的方法有凯氏定氮法、双缩脲法(Biuret)、紫外吸收法、考马斯亮蓝法（ Bradford）、Folin酚试剂法。
蛋白质的光吸收性主要是什么原因
蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸、色氨酸等芳香族氨基酸。它们具有吸收紫外光的性质，其吸收高峰在280nm波长处，且在此波长内吸收峰的光密度值与其浓度成正比关系。
蛋白质的二，三，四级结构
蛋白质的二级(Secondary)结构是指多肽链的主链本身在空间的排列、或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。氢键是稳定二级结构的主要作用力。 主要有?α-螺旋、?β-折叠、?β-转角、自由回转。
蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠次级键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。
蛋白质的四级结构：二个或二个以上具有独立的三级结构的多肽链(亚基)，彼此借次级键相连，形成一定的空间结构，称为四级结构。
蛋白质的胶体沉淀作用
亲水胶体的稳定因素：水化膜、同种电荷。
蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液。中蛋白质的沉淀析出。除水化膜是维持蛋白质胶体稳定的重要因素外，蛋白质胶粒表面可带有电荷，也可起胶粒稳定的作用。若去除蛋白质胶体颗粒表面电荷和水化膜两个稳定因素，蛋白质极易从溶液中析出。
蛋白质变性、复性
蛋白质变性（protein denaturation）是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
如果变性条件剧烈持久，蛋白质的变性是不可逆的。如果变性条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，说明蛋白质分子内部结构的
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