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生化名词解释 1、肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱水 缩合而形成的化学键。 2、模体(motif)：模体是蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成 分。 结构域（domain）：三级结构中、分割成折叠较为紧密且稳定的区域，各行 使其功能。结构域也可看作是球状蛋白质的独立折叠单位，有较为独立的三维 空间结构。 锌指结构：由23个氨基酸残基组成，形成1个α?-螺旋和2个反平行的β-折叠的二级结构,形似手指,?每个β-折叠上有1个半胱氨酸残基，而α-螺旋上有2个组氨酸或半胱氨酸残基，4个氨基酸残基与Zn2+形成配位键。锌指具有结合DNA的功能。 4、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一 pH 时， 蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶 液的 pH 称为蛋白质的等电点。 5、蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空 间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性 质改变和生物活性的丧失。 6、亚基 (subunit)：四级结构中每条具有完整三级结构的多肽链。 7、谷胱甘肽（glutathione，GSH）：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三 肽。分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。 8、协同效应(cooperativity) ：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中 另一个亚基与配体的结合能力,称为协同效应。若是促进作用则称为正协同效应 (positive cooperativit ); 若是抑制作用则称为负协同效应 (negative cooperativity). 9、分子病（molecular disease）：由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为 分子病。 10、DNA 变性（DNA denaturation）:某些理化因素（温度、pH、离子强度等） 会导致 DNA 双链互补碱基之间的氢键发生断裂，使 DNA 双链解离为单链。这种现象称为 DNA 变性。 11、磷酸二酯键(phosphodiester bond)：一个脱氧核苷酸 3?的羟基与另一个核 苷酸 5?的α-磷酸基团缩合形成磷酸二酯键。 12、核小体（nucleosome）:染色质的基本组成单位是核小体，它是由 DNA 和 H1、H2A、H2B、H3 和 H4 等 5 种组蛋白共同构成的。 13、解链温度/融解温度 (melting temperature，Tm)：在解链过程中，紫外吸 光度的变化ΔA260 达到最大变化值的一半时所对应的温度定义为 DNA 的解链温 度或融解温度。 14、退火(annealing) ：热变性的 DNA 经缓慢冷却后可以复性，这一过程称为 退火。 15、 增色效应（hyperchromic effect）：在 DNA 解链过程中，由于 有更多的共轭双键得以暴露，含有 DNA 的溶液在 260nm 处的吸光度随之增加， 这种现象称为 DNA 的增色效应。 16、必需基团 (essential group)：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中， 一些与酶活性密切相关的基团。 17、酶的活性中心(active center)/活性部位(active site）：是酶分子中能 与底物特异结合并催化底物转化为产物的具有特定三维结构的区域。 18、酶的特异性(specificity)：一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的 化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异 性或专一性。 19、竞争性抑制 (competitive inhibition)：抑制剂和酶的底物在结构上相似， 可与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物形成中间产物，这种抑制 作用称为竞争性抑制作用。 20、别构调节 (allosteric regulation)：体内的一些代谢物可与酶分子活性 中心外的某个部位非共价可逆结合，使酶构象改变，从而改变酶的活性，酶的 这种调节方式称为酶的别构调节。 21、酶的共价修饰(covalent modification)：在其他酶的催化作用下，某些酶 蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的 活性，此过程称为共价修饰。 22、酶原 (zymogen)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体， 此前体物质称为酶原。 23、米氏常数(Michaelis constant) ：米氏方程Ｖ＝Vmax[S]/( Km + [S])中， Km 为米氏常数。 24、同工酶(isoenzyme 或 isozyme):是指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子 结构。理化性质乃至免疫学性质