酶与其他生物催化剂.ppt
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《第05章酶与其他生物催化剂》.ppt
第 五 章 酶与其他生物催化剂 酶的研究简史 公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 1833年， Anselme Payen提纯了麦芽淀粉糖化酶（淀粉酶）。 1878年，Wilhelm Kühne首次提出Enzyme一词。 1894年， Emil Fischer证明了酶的专一性，酶与底物之间作用的锁钥关系。 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。 1913年，Leonor Michaelis和Maud Menten推导出酶反应的动力学方程式。 1926~1930年，James Sumner和John H. Northrop分别将脲酶和胃蛋白酶、胰蛋白酶制成结晶，确
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生物催化剂酶 (2).ppt
指催化相同的化学反应，但是理化性质不同的酶。如，氨基酸组成、电泳行为、免疫原性、米氏常数等不同。乳酸脱氢酶同工酶LDH，由2种亚基（M和H）组合成5种4聚体H4和M4分别在心肌中和在肌肉中活性最高。6.4同工酶（isozyme）第64页,共68页，星期六，2024年，5月大肠杆菌的丙酮酸脱氢酶系模型功能上相关的几个酶在空间上组织在一起，定向有序地催化一系列反应。例如，丙酮酸脱氢酶系由3个酶组成，脂肪酸合成酶系由6个酶和1个ACP蛋白组成。6.5多酶复合体(multienzymecomplex)第65页,共68页，星期六，2024年，5月无活性的酶原（proenzyme），在特定的条件下，通过部
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酶与生物催化剂.ppt
羧基肽酶的催化作用第39页,共64页，星期六，2024年，5月碳酸酐酶的活性部位第40页,共64页，星期六，2024年，5月碳酸酐酶的催化作用第41页,共64页，星期六，2024年，5月第三节别构酶一、基本概念别构酶：调节分子（效应物）与酶的调节亚基或调节部位结合时，使酶的构象发生改变，从而导致酶的催化活性改变，这类酶称为别构酶。协同效应：当作用物或效应物与酶结合后促进后续的作用物与酶结合，称为正协同效应；若是抑制后续的作用物与酶结合，称为负协同效应。第42页,共64页，星期六，2024年，5月二、别构酶的特征1、异促别构酶的结构特征A）酶分子上存在与作用物结合并催化反应的部位（催化中心）和与
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生物催化剂酶.ppt
7.酶的应用酶基因的缺失引起遗传病酶活性的高低作为疾病诊断指标酶作为试剂用于临床检验和科学研究酶和酶的抑制剂作为治疗药物酶制剂作为饲料添加剂酶用于食品加工酶用于工业生产第63页,共64页，星期六，2024年，5月感谢大家观看第64页,共64页，星期六，2024年，5月************邻近与定向效应：增加了酶与底物的接触机会和有效碰撞。张力效应：诱导底物变形，扭曲，促进了化学键的断裂。酸碱催化：活性中心的一些基团，如His，Asp作为质子的受体或供体，参与传递质子。共价催化：酶与底物形成过渡性的共价中间体，限制底物的活动，使反应易于进行。疏水效应：活性中心的疏水区域对水分子的排除、排斥，
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生物催化剂酶 (2).ppt
化学反应是由具有一定能量的活化分子相互碰撞发生的。分子从初态转变为激活态所需的能量称为活化能。无论何种催化剂，其作用都在于降低化学反应的活化能，加快化学反应的速度。一个可以自发进行的反应，其反应终态和始态的自由能的变化（?G’）为负值。这个自由能的变化值与反应中是否存在催化剂无关。4.酶的催化机理4.1活化能第31页，共68页，星期日，2025年，2月5日催化剂降低了反应物分子活化时所需的能量非催化反应和酶催化反应活化能的比较
Ea，活化能；ΔG，自由能变化第32页，共68页，星期日，2025年，2月5日S+EESP+E中间产物反应过程S+EESES*EPP+E过渡态复合物4.2中间产物学说第
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《生物催化剂——酶》.ppt
第7章 生物催化剂—酶 Enzymes 1961年酶学委员会（Enzyme Commission，EC） 规定酶的表示法： EC. X. X. X. X 例如： 乳酸脱氢酶 高效性 酶的催化作用可使反应速度比非催化反应提高108 -1020倍。比其他催化反应高106 -1013倍 例如：过氧化氢分解 2H2O2 2H2O + O2 Fe3+ 催化，效率为6×104 mol/mol. s
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生物催化剂-酶.pptx
2.生物催化剂——酶第1页
1、探究酶含有催化作用器材：过氧化氢、反应式：2H2O22H2O+O2一定条件新鲜猪肝（含过氧化氢酶)、蒸馏水、试管两支、酒精灯、木条、火柴、吸管思索：1、依据上述器材，怎样设计试验证实过氧化氢酶含有催化作用。2、观察指标是什么？怎样进行检验？第2页
资料：1、过氧化氢是细胞中一些化学反应副产品，含有强氧化性，假如不及时除去或分解，就会杀死细胞，而细胞中过氧化氢酶能够催化过氧化氢分解。2、过氧化氢酶存在于全部已知动物各个组织中，尤其在肝脏中以高浓度存在。过氧化氢酶也普遍存在于植物中，绝大多数需氧微生物都含有过氧化氢酶。第3页
1、探究酶含有催化作用新鲜猪肝蒸馏水思索
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一`酶是生物催化剂(一)酶的定义.ppt
（五）核酶 1.概念 核酶：具有催化活性的RNA. 2.种类 按作用底物分： （1）催化分子内反应（如自我剪接和自我剪切）的核酶。 （2）催化分子间反应（如原核生物RNaseP中的RNA）的核酶。 烀匆蚴乌脐咔朕谝颡旃蓥使檬冠媸窭阎氰魁悒物肋篱召删属撰初醚俾确嚅脒饥狲沃管美缇俨旌隶醐夤淤璃竣妊掣伞精福闭锆嗥岜俱跬编斜肌毒煸蚬忄显架檎楼选玖旨砚潮比缂派吓坂酹廨脎 （一）酶活力与酶反应速度 1. 酶活力：也称酶活性，指酶催化一定化学反应的能力。其大小可用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的反应速度来表示，两者呈线性关系。所以测定酶的活力就是测定酶的反应速率。 2. 酶反应速
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生物催化剂酶分析.ppt
1）. 米氏方程 米氏常数Km的意义 不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。 Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。 Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。 米氏常数的求法 1 Km 1 1 ??? = ?? ? ??? + ?? V Vmax [S] Vmax 又称酶的共价修饰， 有磷酸化/脱磷酸， 腺苷酰化/脱腺苷酰 以及甲基化/脱甲基 等形式。酶
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生物催化剂的修饰与改造.ppt
******************************************************第31页,共47页，星期六，2024年，5月4)巯基的化学修饰来源：Cys修饰反应:烷基化修饰剂：碘乙酸(IAA)碘乙酰胺(IAM)E-SH+R-X－E-SR+HXN-乙基马来酰亚胺（NEM）（常用的专一修饰巯基试剂）E－SH＋?第32页,共47页，星期六，2024年，5月5)二硫键的化学修饰还原：巯基乙醇、二硫苏糖醇（DTT）第33页,共47页，星期六，2024年，5月氧化：过甲酸:Performicacid第34页,共47页，星期六，2024年，5月6)咪唑基的化学修饰来源：His修
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酶作为生物催化剂的特点.docx
酶作为生物催化剂的特点：1，用量少而催化效率高；2，专一性高；3，反应条件温和
4，可调节性
影响酶催化作用的因素：1，底物浓度对酶促反应速度的影响在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应特征。当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。2. pH 的影响 在一定的pH 下, 酶具有最大的催化活性,通常称此pH 为最适 pH。pH 影响酶活力的原因可能有以下几个方面：（1） 过酸或过碱可以使酶的空间结构破坏，引起酶构象的改变，酶活性丧失。（2） 当 pH 改变不很剧烈时，酶虽未变性
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必修一4.1 生物催化剂—酶 教案.doc
一、教学准备
模块 必修一 主备人 王XX 第 4 章 第 1 节 第 课时 模块总第 课时 课题：生物催化剂—酶 授课班级 授课教师 课标要求
及解读 课标要求：说明酶在代谢中的作用。
解读：探究影响酶活性的因素。
教
学
目
标 知识
与
技能
（1）说明酶在细胞代谢中的作用和本质。
（2）举例说明酶的高效性、专一性、温和性等特性 过程
与
方法
（1）验证和探究酶的各种特性。
（2）通过在有关实验和探究过程中，使学生学会控制自变量，观察
和检测因变量的变化，以及设置对照和重复实验。
情感态度与
价值观
（1）通过酶的科学研究史的学
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生物催化剂的修饰与改造.ppt
******************************************************第31页,共47页，2024年2月25日，星期天4)巯基的化学修饰来源：Cys修饰反应:烷基化修饰剂：碘乙酸(IAA)碘乙酰胺(IAM)E-SH+R-X－E-SR+HXN-乙基马来酰亚胺（NEM）（常用的专一修饰巯基试剂）E－SH＋?第32页,共47页，2024年2月25日，星期天5)二硫键的化学修饰还原：巯基乙醇、二硫苏糖醇（DTT）第33页,共47页，2024年2月25日，星期天氧化：过甲酸:Performicacid第34页,共47页，2024年2月25日，星期天6)咪唑基的化学修
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生物体内神奇催化剂——酶.pdf
生物体内神奇的催化剂——酶
福州三中 陈俊
一、教学目标
1. 知识目标 : 说明酶在细胞代谢中的特性。
2. 能力目标 : 进行有关实验和探究，学会控制自变量，观察和检测因变量变化以及设置对
照组和重复实验。
3. 情感态度价值观 : 通过对酶的生物活性及其特性的探究性学习， 亲身体会科学发现过程 ,
领悟科学研究方法，培养崇尚科学的态度和实事求是的精神。
二、教学重点、难点
1. 教学重点：说明
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酶作为生物催化剂的特点.ppt
酶的认识起源人们对酶的认识起源于生产与生活实践。我国人民在八千年以前就开始利用酶。约公元前21世纪夏禹时代，人们就会酿酒，公元前12世纪周代已经能制作饴糖和酱。2000多年前，春秋战国时代已知用曲治疗消化不良的疾病。凡此种种都说明，虽然我们祖先并不知道酶是何物，也无法了解其性质，但根据生产和生活的积累，已把酶利用到了相当广泛的程度。酶的研究1810年JasephGaylussac发现酵母可将糖转化为酒精。1833年Payen和Persoz首先发现了酶。1835-1837年，Berzelius提出了催化作用的概念1878年Kühne才给酶一个统一的名词，叫Enzyme。1894年，Fisher提