生化蛋白质的结构与功能.ppt

蛋白质的结构与功能 什么是蛋白质? 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 主要内容 蛋白质在生命活动中的重要功能 蛋白质的分子组成 蛋白质的分子结构 蛋白质分子结构和功能的关系 蛋白质的分类 蛋白质的重要理化性质 第一节 蛋白质在生命活动中的重要功能 蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。 蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成和分子量 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。 ? 蛋白质元素组成的特点 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 三聚氰胺奶粉事件 三聚氰胺（Melamine）（化学式：C3H6N6），俗称蛋白精，是一种三嗪类含氮杂环有机化合物，被用作化工原料。 蛋白质平均含氮量为16％左右，而三聚氰胺的含氮量为66％左右。常用的蛋白质测试方法“凯氏定氮法”是通过测出含氮量乘以6.25来估算蛋白质含量，因此，添加三聚氰胺会使得食品的蛋白质测试含量虚高，从而使劣质食品和饲料在检验机构只做粗蛋白质简易测试时蒙混过关。 二、蛋白质的氨基酸组成 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L, α-氨基酸（甘氨酸、脯氨酸除外）。 8种营养必需氨基酸 （essential amino acid, EAA) 赖氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、 缬氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苯丙氨酸 (携一两本单色书来??????????????????缬异亮苯蛋色苏赖) 蛋白质的分子结构 一、肽键和肽 几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH) 多肽和蛋白质的区别 多肽中氨基酸残基较蛋白质少，一般少于50 多个； 多肽一般没有严密并相对稳定的空间结构， 即其空间结构比较易变而具有可塑性。 5. 维系蛋白质空间结构的非共价键 二级结构：氢键 三级结构：疏水键 四级结构：盐键 6. 二硫键 （二）血红蛋白的构象变化与结合氧 Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。 * 协同效应(cooperativity) 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应 (positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应 (negative cooperativity) 变构效应(allosteric effect) 蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 第五节、蛋白质的分类 O2 血红素与氧结合后，铁原子半径变小，就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。 （三）蛋白质构象改变与疾病 蛋白质构象疾病：若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生。 蛋白质构象改变导致疾病的机理：有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。 这类疾病包括：人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。 GSH过氧化物酶 H2O2 2GSH 2H2O GSSG GSH还原酶 NADPH+H+ NADP+ 体内许多激素属寡肽或多肽 神经肽(neuropeptide) 2. 多肽类激素及神经肽 二、蛋白质分子结构及其规律性 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure) 高级结构 定义 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。是区分不同蛋白质最基本、最重要的标志之一。 1、蛋白质的一级结构 主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础 多肽链中氨基酸序列分析 分析已纯化蛋白质的氨基酸残基组成 测定多肽链的