生化第02章蛋白质结构与功能.ppt

（二）氨基酸的分类 肽键的特点： 肽单元（肽平面） 形成肽键的6个原子Cα1 、C、N、O、H、 Cα2 位于同一平面，称为肽单元(peptide unit)。 由下丘脑分泌，其功能是促进腺垂体释放促甲状腺素。 一、蛋白质的一级结构 ( primary structure) 概念 蛋白质中所有氨基酸的数目及排列顺序，称蛋白质的一级结构。 化学键 肽键，二硫键 蛋白质二级结构的主要类型 （二）β－折叠 (β－pleated sheet) （三）β-转角(β-turn) 三、蛋白质的三级结构 (tertiary structure) 四、蛋白质的四级结构(quaternary structure) 蛋白质的一级结构 二、 蛋白质的分离纯化 肌红蛋白与血红蛋白的结构 （二）血红蛋白的空间构象变化与结合氧 O2 血红素结合氧示意图 血红蛋白与氧结合的正协同效应 氧饱和度 静脉血 动脉血 氧分压 P50 100% - Hb Mb 10% 80% 肌肉工作 运输O2 储存O2 功能 75% 80%-95% 肌肉休息 95% 95% 动脉血 Hb Mb 氧饱和度 比较Mb和Hb的功能 变构效应 蛋白质分子与它的配体结合后构象发生变化,其功能也随之变化的现象,称为变构效应。 协同效应 蛋白质分子中的1个亚基与其的配体结合后，能影响其它亚基与配体的结合,称为 协同效应。 促进 正协同效应 抑制 负协同效应 （三）蛋白质构象改变与疾病 蛋白质的折叠发生错误严重时可以导致疾病的发生，这类疾病称为蛋白质构象疾病。 人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨丁顿舞蹈病、疯牛病等。 朊病毒电镜照片 朊病毒 朊病毒(prion)是一种 不同于病毒、类病毒、细菌、 霉菌、寄生虫的传染性病原 体。它不含有核酸，单纯由 蛋白质组成。 朊病毒蛋白有两种构象： 细胞型(PrPC)和搔痒型 (PrPSC) 细胞型(PrPC)是一种正常无害 的蛋白质，可能与神经系统功 能维持有关 。 疯牛病 人和动物神经退行性病变，具传染性，发病时主要表现为视物模糊、平衡障碍、肌肉收缩和不随意运动现象等，一般在出现症状后2年内死亡 。 可能机制： PrPC 未知蛋白质 PrPSC PrPSC 聚集淀粉样纤维沉淀。 第 4 节 蛋白质的理化性质 及其分离纯化 一 、蛋白质的理化性质 （一）两性解离和等电点 蛋白质是两性电解质。在溶液中的带电状况主要取决于溶液的pH值。 Pr COOH NH3+ Pr COO- NH3+ Pr COO- NH2 +OH- +H+ +OH- +H+ pH=pI pHpI pHpI 等电点（pI）：在某一pH值溶液中，蛋白质酸性基团和碱性基团的解离程度相当，蛋白质分子所带正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点(pI)。 蛋白质分子颗粒大小1~100nm之间,属胶体颗粒范围。 蛋白质胶体稳定原因： 表面形成水化层 表面同种电荷的斥力 （二）蛋白质胶体性质 在溶液中能形成稳定的胶体 （一）α－螺旋 (α-helix) 由多肽的主链盘旋形成的右手螺旋状构象。 1.概念 2.α-螺旋的结构特征 (1) 以肽键平面为单位,以α-碳原子为转折，盘旋形成右手螺旋。 (2) 每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈(360o),螺距为0.54nm,肽键平面与中心轴平行。 (3) 主链原子构成螺旋的主体,侧链在其外部。 (4) 肽键的CO和NH 都形成氢键。 氢键的方向与中心轴大致平行, 是稳定螺旋的主要作用力。 （5）氨基酸残基的侧链对α-螺旋形成 的影响 ▲氨基酸残基侧链所带电荷 ▲氨基酸残基侧链的大小 ▲含脯氨酸残基 多肽链充分伸展，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方,这样形成的结构称β－折叠。 1.概念 2. β－折叠结构特点 (１) 相邻肽键平面的夹角为110o ，呈锯齿状排列， 侧链Ｒ基团交错地分布在片层平面的两侧。 (２) ２～５条肽段平行排列构成，肽段之间可顺向 平行(均从N-C)，也可反向平行 。 (３) 由氢键维持稳定。其方向与折叠的长轴接近垂直。 肽链出现180o回折的转角处结构称为β-转角。 1.概念 2.结构特征 *常见于球状蛋白质分子表面。 *第一个aa残基的C=O与第四个aa残基的N-H形成氢键。 （四）无规卷曲(random coi