第01章蛋白质的结构与功能生化.ppt

蛋白质的结构与功能 主要内容 蛋白质的概念和生物学重要性 蛋白质的分子组成 蛋白质的分子结构 蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的理化性质 蛋白质的分离纯化（增加） 学习指导 重 点： 1. 蛋白质的基本结构和空间结构的特点。 2. 蛋白质的结构与功能和理化性质的关系。 难 点： 1. 血红蛋白的构象变化与运氧功能。 2. 蛋白质分离纯化的原理。 进 展： 1. 蛋白质模体和结构域。 2. 分子伴侣及其作用。 What’s Protein? 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids) 通过肽键 (peptide bond) 相连形成的高分子含氮化合物。 蛋白质的生物学重要性 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。 蛋白质的分子组成The Molecular Component of Protein 主要有C、H、O、N和 S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。 蛋白质元素组成的特点 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 一、蛋白质的基本组成单位—— 20种标准氨基酸 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的标准（编码）氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。 标准氨基酸的R基团 R=H：甘氨酸 R=CH3：丙氨酸 侧链成环：脯氨酸（亚氨基酸） 分支侧链：缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸 含硫：甲硫氨酸（蛋氨酸）、半胱氨酸 含醇羟基：丝氨酸、苏氨酸 含酚羟基：酪氨酸 含酰胺基：谷氨酰胺、天冬酰胺 含苯环：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸 含羧基：谷氨酸、天冬氨酸 含氨基：赖氨酸 含胍基：精氨酸 含咪唑基：组氨酸 二、蛋白质是由许多氨基酸残基 组成的多肽链 蛋白质与多肽的区别： （二）体内存在多种重要的生物活性肽 1. 谷胱甘肽 (glutathione, ?-GSH) 三、蛋白质的分类 蛋白质的分子结构The Molecular Structure of Protein Brief summary 蛋白质结构与功能的关系The Relation of Structure and Function of Protein Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。 协同效应 (cooperativity) 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应 (positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应 (negative cooperativity) 变构效应 (allosteric effect) 蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 脱氧 Hb 为紧张态 (T态)，与氧的亲和力小。 随着O2的结合，2个α-亚基之间的盐键断裂，其 二、三和四级结构也发生变化，成为松弛态 (R态)，后者与 O2 的亲和力增强。 蛋白质的理化性质The Physical and Chemical Characters of Protein 蛋白质的分离纯化 The Separation and Purification of Protein Summary 蛋白质是最重要的生物大分子之一，其基本组成单位是L-α-氨基酸。 氨基酸的英文三字符及分类。 蛋白质的一级结构的概念、主要连接键（肽键）。 蛋白质的空间结构（二、三、四级），维系键（次级键）。 蛋白质一级结构、空间结构和生物学功能的关系。 利用蛋白质的理化性质对其进行分离和纯化。 思考题 1. 根据生物样品的含氮量计算出蛋白质含量。 2. 20种编码氨基酸的中文名、英文三字符、 酸性和碱性氨基酸。 3. 蛋白质的一级结构与核酸的关系。 4. 蛋白质二级结构的类型。 5. 维持蛋白质三级结构稳定的次级键。 6. 模体、结构域 7. 蛋白质的结构与功能的关系。 8. 蛋白质变性及其实质。 9. 蛋白质的紫外吸收性质。 10. 分离蛋白质的基本方法及原理。 End 一、透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物 应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。 透析 (dialysis) 超滤法 (ultrafiltration) 利用透析袋把大分