生物化学：第四章 酶(7周3-4节) .pdf

内容回顾 三．酶促反应动力学（重点） 1. 化学动力学基础 2. 底物浓度对酶反应速率的影响 3. 酶反应的其他影响因素 4. 酶的抑制作用 四．酶的结构和催化作用机制（重点） 1. 酶分子的结构特点 2. 酶与底物的相互作用 3. 催化作用机制 （1）酶-底物中间复合物学说 本次课主要内容 四．酶的结构和催化作用机制 3. 催化作用机制 （2 ）酶作用高选择性的机制 （3 ）酶作用高效率的机制 4. 实例 溶菌酶 丝氨酸蛋白酶 3. 催化作用机制 （2）酶作用高选择性的机制  酶活性部位与底物（过渡态）的互补性是 酶具有专一性的原因。包括： 结构互补 分子识别 电性互补  酶的专一性是分子识别（molecular recognition）的结果。 3. 催化作用机制 （2）酶作用高选择性的机制 A. 锁钥学说（lock and key model） B. 诱导契合（induced fit model） C. 三点结合理论（three sites binding theory） 锁钥学说 （lock and key model）  整个酶分子的天然构象具有刚性，酶表面具 有特定形状。  酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。 诱导契合学说 induced fit model 酶表面没有与底物互补的固定形状，而是由于 底物的诱导形成了互补形状。 Induced fit in hexokinase 己糖激酶 酶—底物复合物 “三点结合”的催化理论 酶与底物结合至 少有三个点，故 只有一种完全结 合的形式。 用以解释酶的不 对称(手性)催化 作用。 3. 催化作用机制 （3）酶作用高效率的机制  活化能降低（共价及非共价相互作用） 邻近效应和定向效应 活化能降低 Lowering of the Activation Energies  酶促反应： E + S ES ES EPE + P 反应方向：主要取决于反应自由能变化G 反应速度：主要取决于反应的活化能G （或E ）。 a 催化剂的作用：降低反应活化能，提高反应 速度。 反应过程中能量的变化 邻近效应和定向效应 proximity and orientation effects 由于酶的特殊结构，能将参加反应的底物 分子结合在活性部位上，使作用基团互相 靠近并定向— 邻近效应和定向效应 。 邻近效应和定向效应可使双分子反应速率 提高104 8 ～10 倍。