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蛋白质化学 一、填空题： 1．寡肽通常是指由 2 个到 10 个氨基酸组成的肽。 2．我国于 1965 年在世界上首次合成了具有生物活性的蛋白质-牛胰岛素。 3．人工合成肽时常用的氨基保护基有 苄氧羰基 、 叔丁氧羰基 、 联苯异丙氧羰基、 芴甲氧羰基 。 4．人工合成肽时常用的活化羧基的方法有 叠氮法 、 活化酯法 、 酸酐法 。保护羧基的方法有 盐化 、 酯化 。 5．常用的拆开蛋白质分子中二硫键的方法有 氧化 法，常用的试剂为 过甲酸 ； 还原 法，常用的试剂为 β-巯基乙醇 或 巯基乙酸 。 6．蛋白质的二级结构有 α-螺旋 、 β-折叠 、 β转角 、 无规则卷曲 和 Ω环 等几种基本类型。 7．在a螺旋中C＝O和N-H之间形成的氢键最稳定，因为这三个原子以 直线 排列。 8．Pauling等人提出的蛋白质a螺旋模型，每圈螺旋包含 3.6 个氨基酸残基，高度为 0.54nm 。每个氨基酸残基沿轴上升 0.15nm ，并沿轴旋转 100 度。 9．胶原蛋白是由 3 股肽链组成的超螺旋结构，并含有稀有的 羟脯氨酸 与 羟赖氨酸残基。 10．一般来说，球状蛋白质的 疏水 性氨基酸侧链位于分子内部， 亲水 性氨基酸侧链位于分子表面。 11．血红蛋白（Hb）与氧结合的过程呈现 协同 效应，是通过Hb的 别构 现象实现的。 12．当溶液中盐离子强度低时，可增加蛋白质的溶解度，这种现象称 盐溶 。当溶液中盐离子强度高时，可使蛋白质沉淀，这种现象称 盐析 。 13．抗体就是 免疫 球蛋白。 14．利用蛋白质不能通过半透膜的特性，使它和其他小分子物质分开的方法有 透析 和 超滤 。 15．实验室中常用的测定相对分子质量的方法有SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳 、凝胶过滤 和 超离心 等。 16． 脯氨酸 不是a-氨基酸，它经常改变肽链折叠的方式。 17．常用的肽链N端分析的方法有 二硝基氟苯 法、 苯异硫氰酸 法、 丹磺酰氯 法和 氨肽酶 法。 C端分析的方法有 肼解 法和 羧肽酶 法等。 18．影响血红蛋白与氧结合的因素有 氧分压 、 二氧化碳分压 、 氢离子浓度 和 2.3-二磷酸甘油酸 等。 19．蛋白质超二级结构的基本组合形式为 αα 、 βαβ 、 βββ 、 βcβ 、 β-曲折 和 β-折叠筒 等。 20．维持蛋白质的一级结构的主要作用力是 共价键 ；维持蛋白质二级结构的主要作用力为 氢键 ；维持蛋白质三级结构的作用力有 氢键 、 范德华力 、 疏水力 、 盐键 等。维持蛋白质四级结构的主要作用力为 次级键 。 21．稳定蛋白质胶体状态的因素是蛋白质分子上的 同性电荷 和 分子表面水膜 。 二、是非题 1．从理论上说，可用Edman降解法测定任何非封闭多肽的全部氨基酸顺序。√ 2．双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。× 3．可用8mol／L尿素拆开蛋白质分子中的二硫键。× 4．维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。× 5．大多数蛋白质的主要带电基团是由它N端的氨基和C端的羧基组成。× 6．蛋白质的氨基酸顺序（一级结构）在很大程度上决定它的构象（三维结构）。√ 7．蛋白质的亚基（或称亚单位）和肽链是同义的。× 8．在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。√ 9．变性蛋白质溶解度降低是因为蛋白质分子的电荷被中和以及除去了蛋白质外面的水化层所引起的。× 10．免疫球蛋白是一种糖蛋白，它由两条重链和两条轻链组成。√ 11．在多肽分子中只存在一种共价键即肽键。× 12．血红蛋白和肌红蛋白的功能都是运输氧。× 13．逆流分溶和纸层析这两个分离氨基酸的方法是基于同一原理。√ 14．溶液的pH值可以影响氨基酸的等电点。× 15．到目前为止，自然界发现的氨基酸为20种左右。× 16．某蛋白质在 pH 6时向阳极移动，则其等电点小于6。√ 17．多数寡聚蛋白质分子其亚基的排列是对称的，对称性是四级结构蛋白质分子的最重要的性质之一。√ 18．疏水作用是使蛋白质空间结构稳定的一种非常重要的次级键。√ 19．凝胶过滤法分离蛋白质时，小分子物质比大分子物质先流出。× 20. 所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。× 21．在蛋白质和多肽中，只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽键。× 22．变性后的蛋白质其分子量也发生改变。× 23、蛋白质在等电点时净电荷为零，溶解度最小。√ 三、选择题 1．有一多肽经酸水解后产生等