微生物第二章2.ppt

1)米-门公式 ——解释了底物浓度对酶反应速度的影响 1 Km 1 1 ??? = ?? ? ??? + ?? V Vmax [S] Vmax * 第二节 酶及其作用 一、酶的概念及其命名 1.发现：1896年，Buchner兄弟，酵母提取液发酵糖。 2.定义：由活细胞产生,具有催化活性的生物催化剂。绝大多数酶是具有催化功能的蛋白质（少数是RNA）。 3.命名 (1)系统命名法 原则：写明底物和反应性质。 (2)习惯命名法 仍常用 牛胰核糖核酸酶 羧基肽酶 二、酶的分类(1)根据促反应性质分类 a.水解酶 如 淀粉 淀粉酶 糖 纤维素纤维素酶 糖 蛋白质 蛋白酶 氨基酸 脂肪脂肪酶 甘油+脂肪酸 b.氧化还原酶 分类：脱氢酶类和氧化酶类 如：葡萄糖的好氧分解 c.转移酶 催化分子间的基团转移，如谷丙转氨酶 f.同分异构酶 g.裂解酶 h.合成酶 (2)根据酶的存在位置分类 a. 胞外酶：细胞内合成后，到细胞外起作用的 酶类。 b.胞内酶：作用于细胞内物质的酶。 (3)根据酶的组分分类 a. 单成分酶=蛋白质 水解酶类 b.全酶=蛋白质+辅助因子(绝大多数酶) 蛋白质作用：识别底物，加速反应。 辅助因子作用：传递电子、化学基团等。 图示为一种全酶 蛋白质 辅助因子：有机物或金属离子 三、酶的作用特性 1.作用特点 (1)只加速反应速度，而不改变反应平衡点；反应前后质量不变。 (2)高度专一性 (3)条件温和 (4)对环境极为敏感 (5)高效性 (6)活力的可调节性 2.酶的活性和活性中心 (1)酶活力(性)：酶催化一定化学反应的能力。 1酶活力单位：250C，最适pH及底物浓度等条件下，1min内转化1umol底物所需的酶量。 (2)活性中心：酶蛋白质分子中与底物结合,并起催化作用的小部分氨基酸区域。 结合部位：识别并结合底物分子 活性中心 催化部位：打开/形成化学键 活性中心 3.酶的作用机理 诱导契合假说： 当酶与底物接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于底物结合的变化，并形成了酶-底物中间复合物(中间产物)，酶与底物在此基础上互补契合、进行反应。最终形成反应产物。 E + S → ES → E + P 底物 酶 中间产物 产物 四、影响酶活力(反应速度)的因素 1.温度的影响 酶的最适温度：发挥酶的最大催化效率时的温度。 T T最适 ,反应速度呈上升趋势，原因是温度升高利于底物的解离。 T T最适，反应速度呈下降趋势，原因是高温使酶变性。 最适温度处 2.pH值的影响 最适pH值：发挥酶的最大催化效率时的pH值。 最适pH处 3.抑制剂的影响 抑制剂 可逆抑制剂 不可逆抑制剂：使酶遭到破坏的物质。如重金属离子 竞争性抑制剂 非竞争性抑制剂 竞争性抑制剂：指与底物结构类似的物质，可争先与酶的活性中心结合。 非竞争性抑制剂：与活性中心以外的结合位点结合后，底物仍可与酶的活性中心结合，但酶不显活性。 4.底物浓度的影响 底物浓度（S） 反应速度(V) 一级反应 混合级反应 零级反应 当[S] Km时，V=Vmax[S]/Km ——一级反应 当[S] Km时, V=Vmax ——零级反应 当V= Vmax[S]/ （Km+ [S]）时 ——混合级反应 底物浓度 最大反应速度 反应速度 米氏常数 米-门公式的推导过程 E + S ES E + P (1) K1 K2 K3 我们所求为V= k3[ES]