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干燥加热硒酸化对牛血清蛋白结构与功能特性的影响研究
一、引言
1.1研究背景与意义
牛血清蛋白(BovineSerumAlbumin,BSA)作为一种在生物领域广泛存在且应用价值极高的蛋白质,拥有诸多优良特性。其结构由583个氨基酸残基组成,分子量约为66.5kDa,这种独特的分子结构赋予了BSA良好的水溶性和热稳定性。在生理条件下,它不易发生变性或聚集,能够稳定地发挥作用。同时,BSA含有丰富的疏水口袋和亲水表面,使其具备较强的结合能力,能与多种小分子、离子、脂质及大分子,如药物、酶、抗体等形成非共价复合物。
在生物医学研究领域,BSA是不可或缺的重要试剂。在细胞培养
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