【2017年整理】生物化学教学大纲.doc

绪 论（1学时） 【掌握】 生物化学的定义、研究对象。 【熟悉】 生物化学的内容和任务。 【了解】 生物化学的发展简史；生物化学的应用等。 第一章 蛋白质的共价结构（3学时） 【掌握】 蛋白质的化学组成和分类；肽和肽键的结构；肽的物理性质和化学性质；天然存在的活性肽。 【熟悉】 蛋白质分子的形状和大小，蛋白质功能的多样性；蛋白质测序的策略；蛋白质的氨基酸序列与生物功能。 【了解】 Ｎ－末端和Ｃ－末端氨基酸残基的鉴定； 二硫桥的断裂；氨基酸组成的分析；多肽链的部分裂解和肽段混合物的分离纯化；肽段氨基酸序列的测定；肽段在多肽链中次序的决定；二硫桥位置的确定；蛋白质测序举例；蛋白质序列数据库；肽的人工合成；胰岛素的人工合成；固相肽的合成。 第二章 蛋白质的三维结构（3学时） 【掌握】 稳定蛋白质三维结构的作用力（氢键、范德华力、疏水作用、 盐键、 二硫键）；酰胺平面与α—碳原子的二面脚；蛋白质的二级结构：多肽连折叠的规则方式（α螺旋；β折叠片；β转角和β凸起；无规卷曲）；超二级结构和结构域；三级、四级结构的概念。 【熟悉】 球状蛋白三维结构的特征；四级缔合的驱动力；亚基相互作用的方式；四级结构的对称型；四级缔合在结构和功能上的优越性。 【了解】 拉氏构象图；α角蛋白；丝心蛋白和其他β—角蛋白：β折叠片蛋白质；胶原蛋白：一种三股螺旋；弹性蛋白；肌球蛋白和原肌球蛋白；球状蛋白的分类。 第三章 蛋白质结构与功能的关系（3学时） 【掌握】 肌红蛋白的三级结构；血红蛋白的结构；氧结合引起的血红蛋白构象变化；血红蛋白的协同性氧结合（Hb氧结合曲线）；H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响；镰刀状细胞贫血病；地中海贫血；免疫系统能识别自我和非我；免疫球蛋白的结构和类别。 【熟悉】 O2的结合改变肌红蛋白的构象；肌红蛋白结合氧的定量分析（氧结合曲线）；其它血红蛋白病；蛋白质结构与功能的进化。 【了解】 在细胞表面的分子相互作用引发免疫反应；基于抗体—抗原相互作用的生化分析方法。 第四章 蛋白质的分离、纯化与表征（3学时） 【掌握】 蛋白质的酸碱性质；根据化学组成测定最低相对分子质量；渗透压法测定相对分子质量；蛋白质的扩散和扩散系数；沉降分析法测定相对分子质量；凝胶过滤法测定相对分子质量；SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定相对分子质量；蛋白质的胶体性质；蛋白质的沉淀。 【熟悉】 蛋白质分离纯化的一般原则；蛋白质分离纯化方法（1. 根据分子大小不同的纯化方法，2. 利用溶解度差别的纯化方法，3. 根据电荷不同的纯化方法，4. 利用选择性吸附的纯化方法，5. 利用对配体的特异性生物学亲和力的纯化方法，6. 高效液相层析和快速蛋白质液相层析）。 【了解】 蛋白质的含量测定与纯度鉴定。 第五章 酶通论（3学时） 【掌握】 酶催化作用的特点；酶的化学本质；酶的化学组成；酶的专一性；关于酶作用专一性的假说；核酶的概念，核酶的种类，抗体酶。 【熟悉】 单体酶、寡聚酶、多酶复合体；六大类酶的特征和举例；核酶的研究意义及应用前景。 【了解】 习惯命名法；国际系统命名法；国际系统分类法及酶的编号；酶的活力测定与分离纯化；酶工程（化学酶工程、生物酶工程）。 第六章 酶促反应动力学（3学时） 【掌握】 底物浓度对酶反应速率的影响（中间络合物学说、酶促反应的动力学方程式、多底物的酶促反应动力学）；抑制作用的类型；可逆抑制作用动力学；温度对酶反应的影响；pH对酶反应的影响；激活剂对酶反应的影响。 【熟悉】 可逆抑制作用和不可逆抑制作用的鉴别，抑制作用的临床应用。 【了解】 抑制程度的表示方法，一些重要的抑制剂。 第七章 酶的作用机制和酶的调节（3学时） 【掌握】 酶的活性部位的特点；酶催化反应的独特性质；影响酶催化效率的有关因素（底物和酶的邻近效应与定向效应，底物的形变和诱导契合，酸碱催化，共价催化，金属离子催化，多元催化和协同效应，活性部位微环境的影响）；别构调控；酶原的激活；可逆的共价修饰；同工酶。 【熟悉】 酶催化反应机制的实例（溶菌酶，羧肽酶A）。 【了解】 研究酶的活性部位的方法。 第八章 维生素与辅酶（3学时） 【掌握】 维生素的概念；水溶性维生素（维生素B1和硫胺素焦磷酸；维生素PP和烟胺辅酶；维生素B2和黄素辅酶；泛酸和辅酶A；维生素B6和磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺；维生素B12及其辅酶；生物素；叶酸和四氢叶酸；硫辛酸；维生素C）；金属酶类与金属激活酶类。 【熟悉】 维生素的分类和辅酶的关系；维生素A；维生素D；含铁酶类。 【了解】 维生素的发现；维生素E；维生素K；含铜酶类；含锌酶类；其它金属酶类。 第九章 核酸通论（2学时） 【掌握】 核酸的种类与分布；核酸的生