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生物化学考研总结 生物化学研究的基本内容 1 静态生物化学：蛋白质，核酸，酶 动态生物化学：生物氧化，三大代谢 信息代谢：DNA的复制，RNA的转录，蛋白质的生物合成 生物化学的发展简史 课本P2-3 二 蛋白质化学 蛋白质的概念及生物学意义 1 肽键连接 生物大分子 意义：结构成分、催化、运输、储存、运动、免疫、调节、遗传、其他 氨基酸 1 氨基酸的基本结构和性质 ? NH3+ H ? 性质 a) 两性解离： H+ H+ H2N—CH2—COO- H3N+—CH2—COO- H3N+—CH2—COOH OH- OH- 阴性离子兼性离子 阳性离子 PHPI PH=PI PH 公式： 中性氨基酸： 酸性氨基酸： 碱性氨基酸： b) 光学性质： 20种氨基酸都不吸收可见光，但是、、在近紫外光区有光吸收，因为它们的R 基团含有。蛋白质由于含有这些氨基酸，一般最大光吸收在处，因此可利用 测定蛋白质的含量。 c) 化学性质： ?茚三酮反应：弱酸性、加热 脯氨酸、羟脯氨酸：黄色 其他氨基酸、有游离α-氨基的肽：蓝紫色 ?2，4-二硝基氟苯反应：弱碱性、暗处、室温或40 aa的α-氨基与DNPB反应：黄色的DNP-AA ?异硫氰酸苯脂反应：弱碱性、40 aa的α-氨基与PITC反应：PTC-AA ?α-羧基参与反应：成酯：与醇 成盐：与碱 成酰胺：氨基酸酯+氨——氨基酸酰胺 脱羧： 根据R基团极性对20种蛋白质氨基酸的分类及三字符缩写 非极性aa：Ala Phe Leu Ile Val Met Trp Pro -------------------------蛋白质疏水核心 aa：Asp Glu 极性 aa碱性aa：Lys Arg His 蛋白质表面 aa：Gly Ser Thr Cys Tyr Asn 酶的活性中心：His、Ser 蛋白质的结构和功能 1 肽的概念和理化性质 概念：氨基酸 肽键连接 蛋白质：肽链较长，通常在50个AA以上. 如胰岛素51AA，目前发现的最大蛋白质是肌巨蛋白,Mr约3000kDa,相当 于34350AA，但大多数蛋白质通常为300-500AA。 多肽：肽链长度在20-50AA之间. 如胰高血糖素,促肾上腺皮质激素；但是界限也很难划分。 寡肽：肽链长度在20个AA以下. 如徐缓激肽，具有强的血管扩张作用；脑啡肽，除镇痛外，尚有调节体温、心血管、呼吸等功能； 二肽和三肽已具有活性， 如天冬酰苯丙氨酸甲酯具甜味；精氨酰-甘氨酰-天冬氨酸，抗粘着的能力。 一些单个氨基酸也具有重要功能，如甘氨酸，谷氨酸作为神经递质。 ? 每种肽有其晶体，熔点很高。 ? 酸碱性质：游离末端?-NH2、游离末端?-COOH、侧链上可解离基团。 ? 肽等电点计算方法：以及在溶液中所带电荷的判断方法与AA一致，但复杂。 ? 肽的化学反应：茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应；还可发生双缩脲反应。 双缩脲反应：双缩脲在溶液中可与离子产生的络合物。多肽或蛋白质中有多个肽键,也能与铜离子发生双缩脲反应，游离氨基酸无此反应。 蛋白质的初级结构 蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序，包括二硫键的位置。主要由维系。 N端：Sanger法、DNS法、苯异硫氰酸酯法 、氨肽酶法 C端：肼解法、还原法、羧肽酶法 蛋白质的高级结构 二级结构：指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链的位置。主要由维系 ?-螺旋 A.几乎都是螺旋。 B. 每圈个氨基酸残基，高度nm。 C. 每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升nm。 D. 氨基酸残基侧链R基向外。 E. 相邻螺圈之间形成链内氢链，氢键的取向几乎与中心轴平行。 F. 肽键上C=O与它前面残基上的N-H间形成氢键。 R侧链的电荷和大小决定了α-螺旋的稳定性 ?-折叠 两个或多个几乎完全伸展的肽链平行排列； 相邻肽链间通过 N–H 与 C=O 形成规则的氢键，α-C位于折叠