第三章_酶1（课件）.ppt

第五章 酶 酵素的发现（介绍） 尼罗河流域盛产小麦，古埃及人将小麦磨成粉，加入水、马铃薯及盐拌在一起，摆在温热的地方，空气中的酵母落入一块未被烤过的面团中，面团竟慢慢地涨大起來，这种面团烤出来后非常松软，从此人们便故意留一块面团，让酵母慢慢使它发大、变酸，再取一团作“面种”留待下次发面包。 古埃及人只知道方法，却不懂得其原理，因此一直认为这是神在暗中帮忙，而认定面包是“神的赠礼” enzyme (in yeast) enzyme是希腊文 en = in ， zyme = yeast 第一节 酶促反应特点及酶的分类 生物体一切生化反应都需酶催化才能进行！ 性能远远超过人造催化剂 一、酶的概念 定义：由细胞产生的、 有高度专一性和高效 催化作用的生物大分子； 具复杂空间构象，包括蛋白质和核酸。 一、酶催化作用的特点 （1）与一般催化剂相同的特点 ① 提高反应速度，不改变平衡点; ② 只起催化作用，本身不消耗； ③ 降低反应的活化能，但是不改变反应前后自由能差 （2） 酶作为生物催化剂的特点 生物大分子，极易失活 除个别RNA为催化自身反应的酶外， 其余所有的酶都是蛋白质。 ①具有高效性 （2） 生物催化剂的特点 　 ②具有高度的专一性 二、酶的专一性 指酶对底物的选择性，也称特异性。 绝对～：仅催化一种底物反应，如精氨酸酶 相对～：能作用于和底物结构类似的物质 族～—对键和键旁基团有要求 又称为基团～ 键～—仅对键有要求，如酯酶 光学～：对构型有要求，如L-氨基酸氧化酶 几何～：只作用于顺式或反式异构体 如延胡索酸（反丁烯二酸）酶 四、酶的分类 国际系统分类法 五、酶的系统编号：4位数字 第一位：代表六大类反应类型 第二位：亚类（作用的基团或键的特点） 第三位：亚亚类（精确表示底物/产物的性质） 第四位：在亚亚类中的序号 一、酶分子的组成 简单酶 ：只有蛋白质 结合酶： 酶蛋白+ 辅助因子 结合酶中： 单独酶蛋白或辅助因子没有催化活性 一种酶蛋白一般只与一种辅助因子结合 同种辅助因子可与不同的酶蛋白结合 二、酶的活性中心 活性部位( active site ） ——指与酶活力直接相关的区域 也称为活性中心（active center) 。 1、活性中心定义 结合底物，并将底物转变为产物的部位 是酶分子上必需基团比较集中、并构成 一定空间构象、与酶的活性直接相关的 结构区域。 结合中心：与S结合 决定酶促反应的专一性 催化中心：促进S发生化学变化 决定酶促反应的性质 2、必需基团 ——与酶的催化活性直接相关的化学基团 常见：His咪唑基、Ser-OH、 Gluγ-COOH、Cys-SH 3、酶活性部位的特点 四、胰蛋白酶的激活 酶原的激活 实质：酶活性部位形成和暴露的过程。 酶原存在的生物学意义: 保护自身组织不被水解 机体调控的一种形式 第三节 酶的作用机理 一、酶的催化作用与分子活化能 k1 k3 E + S ES E + P （1）锁钥学说——刚性构象 （2）诱导契合学说 （3）结构性质互补学说 ——静电效应、极性相同 （4）三点附着学说 ——立体异构专一性的酶 四、决定酶作用高效率的机制 在化学反应中，反应v与[反应物]成正比 在酶的催化场所—活性中心，底物正确取位、提高有效浓度会增加反应速度 变分子间反应为分子内反应 3. 酸碱催化 (acid-base catalysis) 酶活性中心的一些基团在反应中, 通过瞬时向S提供质子(质子供体)或 从S接受质子(质子受体)稳定过度态 加快反应速度 ——广义的酸碱催化。 碱催化 使肽键失稳 底物的形变和诱导契合 产物脱离 ＋ 酸催化 NADPH—脱氢酶的辅酶 过氧化氢酶 局限在酶分子的特定部位 活性中心 位于活性中心 活性中心以外， 稳定分子构象 必需基团 非必需基团 （1）几个残基+辅助因子（