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单元1 生物大分子第一节 蛋白质的结构与功能;什么是蛋白质?;是构成组织细胞的最基本物质 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞 的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子， 占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。;2. 是生命活动的物质基础 1）作为生物催化剂（酶）;2）物质的转运和存储;3）运动与支持作用;4）免疫保护作用;5）凝血功能;6）其他作用;一、蛋白质的分子组成;元 素;基本组成单位 —— 氨基酸（amino acid）;对于氨基酸分子，有所谓CORN原则来确定D/L异构体，CORN指的是氨基酸分子中的：COOH, R, NH2 和 H（R是侧链基团） CORN以Cα为旋转中心，由H原子开始，如果CORN形成右手螺旋则为D-型，如果形成左手螺旋则为L-型。; 氨基酸的分类（20种编码氨基酸AA/aa）;非极性疏水性氨基酸;极性中性氨基酸;酸性氨基酸;碱性氨基酸; 另 外：;+;蛋白质中氨基酸的连接方式;肽（二肽、三肽……寡肽、多肽） 多肽链、多肽主链、多肽侧链、氨基酸残基 多肽的书写：如 H-甘-丙-谷……组-蛋-OH; 谷胱甘肽(glutathione, GSH); GSH 有抗氧化剂的作用，可还原细胞内产生的过氧化氢;促甲状腺释放激素;抗利尿素与催产素(9肽)、胰高血糖素（29肽）、脑啡肽（5肽）、 降钙素（32肽）、 ACTH（39肽）、胰岛素（51肽）、肌肽（2肽）、 P物质（10肽、属神经肽类）、β内啡肽（31肽）;二、蛋白质的分子结构与功能;一级结构;第一个被确定一级结构的蛋白质;空间结构;二级结构：多肽主链原子局部空间排列;二级结构的基础;二级结构基本形式;右手螺旋 每螺旋圈包含3.6个氨基酸残基 螺旋上升一圈高度为0.54nm 相邻螺旋间形成氢键（数量大，构象稳定） R侧链基团伸向螺旋外侧;肌红蛋白;毛发横切面和毛发α-角蛋白的结构;β-折叠;β-折叠结构特点;反向平行结构更稳定;蛛丝蛋白结构;溶菌酶;β-转角结构及特点;不规则卷曲; 蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成?-螺旋或β-折叠，它就会出现相应的二级结构。 ;三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相 对空间排布，即整条肽链所有原子在三维空间的 排布位置。 （由于-R侧链间的相互作用进一步折叠） 主要的化学键：疏水作用、离子键、氢键、 范德华力、二硫键等;主要的化学键（维系力）;肌红蛋白结构 ;结构域;蚯蚓血红蛋白中四个?-螺旋组成的结构域;四级结构： 2条或2条以上的具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互聚合形成的三维空间构象。 每一条都具有完整三级结构的多肽链，称为亚基。 主要的化学键：疏水键、氢键、盐键、范德华力 优势：对称性、结构稳定性、提高遗传效率 ;血红蛋白结构;血红蛋白结构;蛋白质结构与功能的关系;牛核糖核酸酶的一级结构; 天然状态，有催化活性; 不同哺乳类动物胰岛素功能相似，因为一 级结构中氨基酸及排列顺序差别不大。;镰刀形红细胞;功能活性依赖特定空间结构;蛋白质空间结构改变与疾病 ;疯牛病中的蛋白质构象改变 疯牛病是由朊病毒蛋白(PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含α-螺旋，在某种未知蛋白质的作用下可转变成为全β-折叠，从而致病。;（一）按组成分类（单纯蛋白质、结合蛋白质）;（二）按分子形状分类;结合蛋白质;（一）两性解离和等电点 （二）胶体性质 （三）变性、沉淀和凝固 （四）紫外吸收性质 （五）呈色反应;（一）两性解离和等电点;电泳;（二）胶体性质;溶液中蛋白质的聚合沉淀;透析;（三）变性、沉淀和凝固; 引起变性的因素: 物理、化学与生物学因素 加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。 ; 应用举例 酒精消毒及灭菌。 高温、高压灭菌 乳品解毒（用于解救重金属中毒） 防止蛋白质变性以有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）。 ; 天然状态，有催化活性;* 蛋白质沉淀 在一定条件下，蛋白质疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，从溶液中析出的现象。 变性的蛋白质易于沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。（如盐析） 盐析：在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，破坏蛋白质的胶体稳定性，使之从溶液中沉淀。;+;* 蛋白质的凝固作用 蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。 ;（四）紫外吸收性质;（五）呈色反应;核酸与蛋白质一样，是一切生物