第十二章蛋白质化学.pptx

蛋白质的结构与功能;一、什么是蛋白质?;二、蛋白质的生物学重要性;1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递;蛋 白 质 的 分 子 组 成The Molecular Component of Protein;? 组成蛋白质的元素; 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ;一、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位; 20种 α-碳原子为手性碳原子 都为L-α-氨基酸（甘氨酸、脯氨酸除外）;人体内氨基酸均为 ：L-氨基酸（除甘氨酸）;中性非极性氨基酸 中性极性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸;甘氨酸 glycine Gly G 5.97; 苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48;丝氨酸 serine Ser S 5.68;天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97; 此类氨基酸有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，其侧链分别含有氨基、胍基和咪唑基，均可发生质子化，而带正电荷。;（二）氨基酸的分类;几种特殊氨基酸;? 半胱氨酸 ——胱氨酸 ;脯氨酸、赖氨酸衍生物—— 羟脯氨酸、羟赖氨酸;氨基酸具有氨基、羧基的典型性质，又具有特性;1. 一般物理性质 ;2. 紫外吸收 ;3. 两性解离及等电点;;等电点是氨基酸的特征常数（固定不变） pH值离等电点越远，氨基酸带净电荷越多 pH＞pI，氨基酸带负电荷 pH＜pI，氨基酸带正电荷 pH＝pI，氨基酸正负电荷相等（净电荷=0） 电泳：带电粒子在电场中向相反电极移动;利用不同氨基酸pI不同（在某一pH条件下带电不同），可对它们进行电泳分离。 例：下列各氨基酸在pH6.0条件下电泳结果;（蓝紫色）;二、肽(peptide);+;* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……;氨基端（N 端）：多肽链中有自由氨基的一端 羧基端（C 端）：多肽链中有自由羧基的一端;N末端;多肽链书写与命名;（二） 体内某些重要的肽;GSH过氧化物酶;蛋 白 质 的 分 子 结 构The Molecular Structure of Protein;蛋白质的分子结构包括 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure);定义 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。;一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。;二、蛋白质的二级结构;1. C-N键长介于单键与双键 之间； 2. 具双键的性质，即不能旋转，形成肽键平面。参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面; （二）蛋白质二级结构的基本类型; 多数呈右手螺旋 每个螺旋直径约0.50nm、每周含3.6个残基,螺距0.54nm 上下螺旋圈之间，通过一个肽单元的NH-和第四个肽单元的-C=O之间形成氢键 侧链R基指向螺旋外侧;三、蛋白质的三级结构; 肌红蛋白 (Mb) ;亚基之间的结合力非共价键 （疏水键、氢键和离子键和Van der Waals力。;血红蛋白的四级结构 ;蛋白质1-4级结构;五、维持蛋白质构象的主要作用力;;1.氢键 ;2.盐键;3.疏水键;4.二硫键（键能很大）;蛋白质结构与功能的关系 The Relation of Structure and Function of Protein;（一）一级结构是空间构象的基础 ; 天然状态，有催化活性;（二）一级结构与功能的关系;（二）一级结构与功能的关系;（二）一级结构与功能的关系;（一）肌红蛋白与血红蛋白的结构 ;Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。 Hb为四聚体，Mb为单链;* 协同效应(cooperativity) ;肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线;第四节;1.蛋白质的两性电离 ;2、蛋白质的紫外吸收; 1.双缩脲反应 2.酚试剂反应 3.考马斯亮蓝法 4.其它颜色反应;（1）双缩脲反