分子生物学习题.doc

蛋白质 1. 试叙述蛋白质分子的超二级结构、结构域区别何在，各有哪些类型、结构特征及研究意义。 超二级结构（supersecondary structure）是指在多肽链内顺序上相互邻近的两个或多个二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成很有规律且空间上能辨认的二级结构组合体。 目前发现的超二级结构主要有三种基本形式： (螺旋组合（(( ）：DNA结合花样，钙结合花样, 折叠组合（ ((） ((螺旋(折叠组合（((( / ((( ）最为常见 结构域（domain）是指二级结构或超二级结构在空间上进一步彼此聚集形成的紧密稳定的在蛋白质分子上明显可分的类似球状的结构。通常结构域都具有一定的功能，因此又把结构域不严格地称为功能域。 1结构域是由不同的二级结构和超二级结构组合形成的球状结构（通常由100-200个氨基酸残基组成 ）； 2.结构域是蛋白质超二级结构与三级结构之间的一个结构层次； 3.结构域是蛋白质三级结构的基本结构单位和功能单位 。 4.大多数的大分子蛋白质都存在若干个结构域,但小的单体蛋白往往只有一个结构域（结构域 = 三级结构）。 由于二级结构的组合构成了大多数结构域结构的核心，据此把蛋白质结构域分为四类： (型（ All ( Topologies ） (型（ All ( Topologies ） (/(型（ Parallel (/( Topologies ） 小的不规则结构 超二级结构研究意义：蛋白质工程的核心内容之一就是收集大量的蛋白质分子结构的信息，以便建立结构功能之间关系的数据库，为蛋白质结构与功能之间关系的理论研究奠定基础。由于Motifs结构有确定的结构模式，序列模式及疏水性特征等。蛋白质Motifs结构的研究对整个蛋白质空间结构的预测和蛋白质肽链折叠的研究有非常直接的相关性。近年来关于蛋白质超二级结构的研究已成为国际上的一个研究热点。 结构域研究意义： 由于结构域往往是蛋白质中具有进化保守性的一段氨基酸序列，同时也是蛋白质分子相互作用过程中发挥重要作用的结构和功能区域，结构域信息对于预测蛋白质间相互作用具有重要价值。 2. 浅述蛋白质分子折叠方式与构象病 近年来研究发现蛋白质分子的氨基酸序列没有改变，若蛋白质进行错误折叠形成非天然构象,并相互聚集，这些聚集体不仅丧失了原有的蛋白质功能,还对细胞有一定毒性。这种由分子构象改变所引起疾病——构象病”，或称“折叠病”。 仅目前的研究成果：在活细胞中，蛋白质分子主要通过两种模式完成折叠过程，即自发的层次性折叠和依赖其他蛋白质的折叠。 许多小分子蛋白质采取自发的分层性折叠的模式完成折叠过程，即首先在局部形成正确的二级结构，然后进一步组装形成超二级结构或结构域，最后再形成完整的构象。 3. 举例说明蛋白质的分子结构与功能间的关 血红蛋白和肌红蛋白结构不同功能不同 1试叙述受体的分类及其分子结构特点。 ⑴ 离子通道型受体： 又称环状受体，受体本身就是位于细胞膜上的离子通道。其共同结构特点是由均一性的或非均一性的亚基构成一寡聚体，而每个亚基则含有4~6个跨膜区。 ⑵ 催化型受体(酶联受体)： 此型受体只有一段(-螺旋跨膜，受体本身具有酪氨酸蛋白激酶（TPK）活性；或当受体与配体结合后，再与具有TPK活性的酶分子相结合，进一步催化效应酶或蛋白质的酪氨酸残基磷酸化，也可以发生自身蛋白酪氨酸残基的磷酸化，由此产生生理效应。 ⑶ G蛋白偶联型受体： 此型受体通常由单一的多肽链或均一的亚基组成，其肽链可分为细胞外区、跨膜区、细胞内区三个区。 跨膜区由7个(-螺旋结构组成；多肽链的N-端位于细胞外区，而C-端位于细胞内区；在第五及第六跨膜(-螺旋结构之间的细胞内环部分（第三内环区），是与G蛋白偶联的区域。 2试叙述G蛋白的分类、分子结构特点及其在跨膜信号传递中的作用机理。 按照G蛋白的分子结构，通常可分为异三聚体型和单体型（小分子）G蛋白两大类。 异三聚体型G蛋白通常由(、(、(三种不同的亚基构成，存在于细胞膜上，其(亚基能够可逆地结合GTP或GDP，并具有GTPase活性。 而单体型G蛋白由一条相当于异三聚体型(亚基的多肽链构成。小分子单体型G蛋白通常为单链，位于质膜内侧面，与异三聚体型G(亚基有高度的同源性，也具有结合GTP或GDP的能力，以及GTPase活性。 作用机理 1 当异三聚体型G蛋白的(亚基与GDP结合，并构成(((三聚体时呈无活性状态。 2 当配体与膜受体结合后，受体的构象发生变化，与G(相互作用，GDP从G(脱落而与GTP结合，G蛋白被激活。 3 G(与((亚基分离，分别与效应蛋白（酶）发生作用。 G(的GTPase将GTP水解为GDP，G(重新与((亚基结合而失活。 1与异三聚体型G蛋白的(亚基类似，单体型G蛋白与GDP结合