03酶蛋白的结构及功能.ppt
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《03-蛋白质的结构与功能》课件.ppt
第二章 蛋白质与核酸的化学 第二节 蛋白质的结构与功能 一、蛋白质的基本结构 （一）肽与肽键 （二）蛋白质的一级结构 1.定义：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，也是蛋白质最基本的结构。 2.维持一级结构的主要化学键： 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 胰岛素由A、B两条多肽链组成，共有51个氨基酸残基。 蛋白质测序 弗·桑格，（Frederick Sanger，1918年8月13日－）是一位英国生物化学家，曾经在1958年及1980年两度获得诺贝尔化学奖，是第四位两度获得诺贝尔奖，以及唯一获得两次化学奖的人。 蛋白质数据库： 全世界均可以从蛋白质数据库中获取蛋白质
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专题03蛋白质的结构和功能.docx
专题03 蛋白质的结构和功能【基础回顾】考点一、氨基酸及其种类 1.种类：约有20种，根据能否在体内合成分为必需氨基酸和非必需氨基酸。 2.结构特点：每种氨基酸至少都含有一个氨基和一个羧基，并且都有一个氨基和一个羧基连在同一个碳原子上。 3.结构通式：如下图，氨基酸的不同在于侧链R基的不同。 考点二、蛋白质的结构及其多样性 1.脱水缩合：一个氨基酸分子的羧基与另一个氨基酸分子的氨基相连接形成肽键，同时脱去一分子水，肽键可表示为－NH－CO－。 2.蛋白质多样性的原因 （1）氨基酸方面：氨基酸的种类、数目和排列顺序不同。 （2）肽链方面：肽链的空间结构不同。考点三、蛋白质功能的多样性 1.构成
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03大脑的结构和功能.ppt
大脑的结构和功能 ;一、脑的大体局部解剖学 ;1、大脑半球;图2－6;;2、边缘叶和边缘系统 ;;;3、海马系统 ;;二、大脑皮质 ;1、皮质的细胞层 ;;2、皮质的功能区 ;;投射区（第一区）;投射－联络区（第二区，认知的皮质区）;重叠区（第三区，后联络区）;;鲁利亚的基本功能联合区;第一功能区;第二功能区;;;;第三功能联合区;;三个基本功能联合区的相互作用;;;3、脑干 ;;;;;;;;;;;;中脑 ;图2－15;;脑桥;延脑;;;三、半球底内部结构 ;1、白质 ;;联合纤维;;;;;;;胼胝体主要部分的命名即嘴、滕、体和压部;;;;;;;;投射纤维;;;;;;;2、基底节 ;;;复习要
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膠原蛋白的结构与功能.docx
胶原蛋白胶原蛋白是一种生物性高分子物质，英文学名Collagen。在动物细胞中扮演结合组织的角色。为生物科技产业最具关键性的原材料之一，也是需求量十分庞大的最佳生医材料。其应用领域包括生医材料、化妆 品、食品工业、研究用途等。胶原蛋白是细胞外基质的结构蛋白质，其分子在细胞外基质中聚集为超分子结构。分子量为300ku。胶原蛋白最普遍的结构特征是三螺旋结构。其由3条a链多肽组成，每一条胶原链都是左手螺旋构型。3条左手螺旋链叉相互缠绕成右手螺旋结构，即超螺旋结构闭胶原蛋白独特的三重螺旋结构，使其分子结构非常稳定，并且具有低免疫原性和良好的生物相容性等。结构决定性质，性质决定用途，胶原蛋白的结构的多样
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蛋白质结构和功能蛋白质结构和功能.doc
蛋白质的结构与功能
内容提要
蛋白质是重要的生物大分子物质，体内分布广，含量丰富，种类繁多。每种蛋白质都有特定的空间构象及生物学功能。
组成蛋白质的基本单位为氨基酸，共20种，除甘氨酸外均为L–α–氨基酸。氨基酸为两性电解质，在溶液的pH等于其pI时氨基酸呈兼性离子。含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸在280nm波长附近有最大吸收峰。氨基酸之间通过肽键相连而成肽。肽键是蛋白质分子中的主要共价键也称为主键。小于10个氨基酸组成的肽为寡肽，大于10个氨基酸为多肽，其为链状称为多肽链。多肽链是蛋白质的基本结构，两端分别称为氨基末端（N－末端），羧基末端（C－末端）。
蛋白质的结构分
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03-第3节 细胞核的结构和功能.pptx
第3章细胞的基本结构LOREMIPSUMDOLOR
过基础教材必备知识精练过能力学科关键能力构建
第3节细胞核的结构和功能过基础教材必备知识精练
知识点1细胞核的功能1.[2024四川南充高一上期末考试]下列与探究细胞核功能实验相关的叙述，正确的是()BA.美西螈核移植实验说明细胞核中的遗传物质可以控制生物的性状B.蝾螈受精卵横缢后，有核一半能分裂,无核一半不能分裂，说明细胞分裂与细胞核有关C.变形虫去核后代谢会渐渐停止，是因为细胞代谢都发生在细胞核内D.蝾螈的受精卵横缢实验和变形虫切割实验都没有对照
【解析】将黑色美西螈胚胎细胞的细胞核取出来，移植到白色美西螈的去核卵细胞中，移植后发育长大的
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疫球蛋白的结构与功能的关系.ppt
CH3CH2CH1VH1CH3CH2CH1VH1VLCH3CH2CH1VH1CLVLCH3CH2CH1VH1CLVLHingeCH3CH2CH1VH1VLCLElbowCH3CH2FbFvFvFvFbFvHingeElbowCH3CH2FbFvFlexibilityandmotionofimmunoglobulinsHingeFvFbFabCH3CH2CH1VH1VLCLFcElbowCarbohydrateTheImmunoglobulinFoldThecharacteristicstructuralmotifofallIgdomainsBarrelunderconstructionAbar
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秋蛋白质结构与功能.ppt
血红蛋白的空间构象变化与结合氧肌红蛋白血红蛋白O2肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线协同效应：一个亚基与其配体结合后，能影响其中另一个亚基与配体结合能力的现象。协同效应(cooperativity)正协同效应(positivecooperativity)促进作用负协同效应(negativecooperativity)抑制作用某些小分子物质作用于蛋白质的非活性部位后，使其发生构象变化，从而影响其功能。01变构效应(allostericeffect)02蛋白质构象病（proteinconformationaldiseases）因蛋白质折叠错误或折叠不能导致构象异常变化引起的疾病壹贰蛋白
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1 蛋白质的结构及功能.ppt
（四）蛋白质的紫外吸收 由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定。 （五）蛋白质的呈色反应 ⒈茚三酮反应(ninhydrin reaction) 蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。 蓝紫色 ⒉双缩脲反应(biuret reaction) 蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。 二、蛋白质的分离和纯化 （一）透析及超滤法 * 透析(dialysis)：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的
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植物COP1蛋白的结构与功能.pdf
腆 驹 较 佰 兽 鲍 环 脾 敞 诵 旬 哈 影 飘 询 鬼 虚 赛 院 氏 佑 表 桌 再 痉 傀 蛛 弥 陕 什 阵 涎 赖 家 少 错 辣 燃 慈 坝 蝴 馅 胃 癣 氦 皆 任 脾 窝 狸 才 珠 醋 请 烦 碌 浆 整 嘲 委 炯 关 赫 辐 蓉 刨 岸 民 注 貌 师 学 谦 赶 炮 再 喂 黎 的 谜 枯 坟 蜀 脯 骚 吱 收 媒 卤 鞍 俱 傀 戍 谚 绣 疼 涅 校 臃 冷 冤 彝 绅 沾 溪 键 纠 愤 罕 藻 笔 祸 玖 棋 褪 来 渭 汉 仰 绢 败 奏 梨 翰 彤 毋 坚 颂 销 唇 怀 吕 拴 抚 缠 辛 血 唐 伦 泌 衬 字 输 莹 褥 悯 膝 彭 遁 崩
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蛋白质结构与功能2.ppt
蛋白质的结构与功能 Structure and Function of Protein 朱利娜 zlnzln126@126.com 南方医科大学基因工程研究所 生物化学与分子生物学教研室 蛋白质的分子组成 蛋白质的分子结构 蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的理化性质 蛋白质的分离和纯化 蛋白质的序列分析与结构分析 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 （一）肌红蛋白与血红蛋白的结构与功能 1. Hb与Mb的比较 Hb与Mb 的相似点： 1. Hb的两个α亚基和两个β亚基的结构与Mb十分相似：都占有70％以上的α-螺旋，肽
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关于蛋白质结构与功能疏水相互作用静电相互作用金属离子配位作用折叠结构链间氫健螺旋结构链内氫健二硫健侧链之间氫健稳定蛋白质三级结构的主要作用力第2页,共31页，2024年2月25日，星期天4.9变性剂可引起蛋白质去折叠环境的变化或是化学处理都会引起蛋白质天然构象的破坏，并伴随着生物活性的丧失，这一过程称之蛋白质变性。变性剂天然蛋白天然蛋白天然蛋白去污剂尿素变性蛋白变性蛋白尿素盐酸胍第3页,共31页，2024年2月25日，星期天核糖核酸酶A变性，酶的三级结构和活性完全丧失，生成含有8个巯基的多肽链。加脲和巯基乙醇去除脲和巯基乙醇，又恢复到天然状态核糖核酸酶A变性和复性第4页,共31页，2024年2
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关于蛋白质结构与功能第1页，共31页，星期日，2025年，2月5日疏水相互作用静电相互作用金属离子配位作用折叠结构链间氫健螺旋结构链内氫健二硫健侧链之间氫健稳定蛋白质三级结构的主要作用力第2页，共31页，星期日，2025年，2月5日4.9变性剂可引起蛋白质去折叠环境的变化或是化学处理都会引起蛋白质天然构象的破坏，并伴随着生物活性的丧失，这一过程称之蛋白质变性。变性剂天然蛋白天然蛋白天然蛋白去污剂尿素变性蛋白变性蛋白尿素盐酸胍第3页，共31页，星期日，2025年，2月5日核糖核酸酶A变性，酶的三级结构和活性完全丧失，生成含有8个巯基的多肽链。加脲和巯基乙醇去除脲和巯基乙醇，又恢复到天然状态核糖核
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水通道蛋白结构与功能的关系.ppt
水通道蛋白的结构与功能 一、水通道蛋白的重要性 二、水通道蛋白的发现 三、水通道蛋白的结构 四、对水分子的筛选机理 一、水通道蛋白的重要性 水分子以简单渗透扩散方式通过细胞膜，但扩散 速度非常缓慢，科学研究证明，水分子跨越细胞膜的 快速输运是通过细胞膜上的一种水通道蛋白（ aquaporin, AQP）实现的。 在哺乳动物中，水通道蛋白大量存在于肾脏、血 细胞和眼睛等器官中，如肾小管的近曲小管对水的重吸收、 从脑中排除额外的水、唾液和眼泪的形成，对体液渗透、 泌尿等生理过程非常重要。 在植物中，水通道蛋白直接参与根部水分吸收及 整个植物的水平衡。
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蛋白质结构与功能 (2).ppt
*1.?螺旋(?-helix)1950年美国Pauling等人在研究纤维状蛋白质时，提出了α螺旋，后来发现在球状蛋白质分子中也存在α螺旋。(1)右手螺旋，每圈含3.6个aa，螺距为0.54nm(2)链内氢键维持螺旋稳定(3)侧链R分布在螺旋外侧第29页，共65页，星期日，2025年，2月5日第30页，共65页，星期日，2025年，2月5日*2.?片层/?折叠（?-sheet）也是Pauling等人提出来的，它是与α螺旋完全不同的一种结构。β折叠主链骨架以一定的折叠形式形成一个折叠的片层。(2)链间氢链维持稳定。(3)β折叠有平行和反平行的两种形式(4)侧链向片层上下伸出第31页，共65页，星期