2014生化与分子生物学笔记-徐.pdf

氨基酸、多肽与蛋白质 20 种氨基酸★ 甘丙缬亮异脂链 Gly Ala Val Leu Ile L-α-氨基酸通式 COOH 丝苏半甲羟巯添 Ser Thr Cys Met │ 天谷精赖组酸碱 Asp Glu Arg Lys His R—C—NH3 脯酪苯色杂芳环 Pro Tyr Phe Trp │ 天冬酰胺谷酰胺 Asn Gln H 8 种必需氨基酸★ 甲携来一本亮色书 体内不能合成，须由食物供给。 甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸 ★氨基酸等电点(isoelectric point, pI) ：在某一pH 的溶液中，氨基酸解离成带有阳离子和阴离子的趋势及程 度相等，呈电中性，此时溶液的pH 称为氨基酸的等电点。氨基酸的pI 由α-氨基和α-羧基的解离常数的负 对数pK 和pK 决定，pI=1/2(pK +pK ) 。 1 2 1 2 ★谷胱甘肽(glutathione, GSH)是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽，第一个肽键由谷氨酸γ 羧基与 半胱氨酸的氨基组成(非α 肽键) ，分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。 生物学功能： ①GSH 具有还原性，作为还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状 态；GSH+H O GSH过氧化物酶GPx H O+GSSG ；GSSG+NADPH+H+ GSH还原酶 GSH+NADP+ 2 2  2  ②GSH 巯基有嗜核特性，能与外源的嗜电子毒物如致癌剂或药物等结合，从而阻断这些化合物与 DNA 、RNA 或蛋白质结合，以保护机体免遭毒物损害。 ★蛋白质一级结构 指蛋白质分子多肽链中从N 端到C 端的氨基酸排列顺序，包含二硫键(半胱氨酸) 的定位。是蛋白质最 基本的分子结构，由遗传密码决定。一级结构相似的蛋白质具有相似的生理功能而组成蛋白质家族。蛋白 质一级结构的测定多用自动分析仪依据传统Edman 方法进行，也可经相应基因核苷酸序列测定后经间接推 算方法进行测定。 【寡肽：小于10 个氨基酸相连而成的肽；多肽：10～50；蛋白质：大于50 】 ★蛋白质二级结构 指蛋白质分子多肽链中相邻氨基酸主链折叠所形成的蛋白质分子局部空间结构，包含α 螺旋，β 折叠， β 转角，ω 环，无规卷曲等多种结构单元。它们在蛋白质分子中出现的频率和比例各不相同，但均由一级 结构决定。α 螺旋空间结构相对稳定，β 折叠中肽链相对平坦疏松，可形成正反向的平行片层结构，β 转角 多出现在球状蛋白质分子表面。维系力：氢键。 ★α 螺旋：①每3.6 个氨基酸残基螺旋上升1 圈，螺距0.54nm；②氨基酸侧链伸向螺旋外侧；③每个 肽键的N-H 和第四个肽键的羰基氧形成氢键(α 螺旋维系力) ；④螺旋为右手螺旋。 β 折叠：①多肽链充分伸展，每个肽单元以Cα 为旋转点，折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替 位于锯齿状结构的上下方；②一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，相同走向时肽段间距为 0.65nm，走向相反时为0.70nm；③肽链间的羰基氧和亚氨基氢形成氢键。 o β 转角：常发生于肽链进行180 回折的转角上，通常由4 个氨基酸残基构成，第2 个通常为脯氨酸， 第1 个残基羰基氧与第4 个残基的氨基氢形成氢键。 ω 环：氨基酸残基数目较β 转角多，种类无规律，但结构明确且具有刚性。 ★蛋白质超二级结构 指蛋白质分子多肽链中2 个或2 个以上二级结构进一步靠拢所形成的局部特定空间结构，具有特定功 能，又称模体、模序、折叠。有 αα，βαβ，ββ 等形式。eg. 钙结合蛋白：α 螺旋-环-α 螺旋，在环中结合 Ca2+ 。锌指结构。 锌指结构 是蛋白质分子中的一些模体(超二级结构) β α，先由2 段方向相反的β 折叠，最后是1 个α 螺旋，其中 2 含有N-端