【2017年整理】生物化学重点及概念.doc

生化重点和结构和概念 第 PAGE 7 页 共 NUMPAGES 7 页 糖类重点： 1、糖类中Glc大多是D型，构成蛋白质的氨基酸都是L型。D型存在，但不参与蛋白质合成。2、甲携来一本亮色书精组。 酶类重点： 3、大多数寡聚酶是胞内酶，而胞外酶一般是单体酶 4、酶的活性中心也称为活性部位，是指酶分子上直接与底物结合，并与催化作用直接相关的区域。 5、是指酶对参与反应的底物有严格的选择性，即一种酶仅能作用于一种底物，或一类分子结构相似的底物，发生某种特定类型的化学反应，产生特定的产物。 6、酶就是由细胞合成的，具有高效率、高度专一性、活性可调节的生物催化剂，在机体内行使催化功能。 7、酶的反应速率：单位时间、单位体积中底物的减少量或产物的增加量。 8、最适温度不是酶的特征常数，它与底物种类、作用时间、pH、离子强度 等因素有关 9、Michaels—Menten曲线：酶反应速度与底物浓度的关系曲线 10、米氏方程成立的前提：反应速度为初速度，因为此时反应速度与酶浓度呈正比关系，避免了反应产物以及其它因素的干扰；酶底物复合物处于稳态即ES浓度不发生变化；符合质量作用定律。 11、凡阻抑酶反应速率的化合物叫酶的抑制剂（inhibitor），其作用称为酶的抑制作用。 12、竞争性抑制：抑制剂具有与底物类似的结构，竞争酶的活性中心，并与酶形成可逆的EI复合物，阻止底物与酶结合。Km 升高vmax 不变 13、非竞争性抑制：底物和抑制剂可以同时与酶结合，但是，中间的三元复合物ESI不能进一步分解为产物，因此，酶的活性降低。Km 不变vmax 降低 14、? 反竞争性抑制：酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合。、Km 降低vmax 降低斜率不变 15 16、酶催化某一特定反应的能力来表示酶活力，国际单位（IU）: 1μmoL变化量 / 分钟 17、每毫克酶蛋白所具有的酶活力。单位：U/mg蛋白质。量度酶纯度 18、酶的性质：高效性、酶在活性中心与底物结合、专一性、对反应条件敏感（最适温度、最适pH），容易失活、反应条件温和、酶活性受到调控、许多酶的活性还需要辅助因子的存在，作为辅 助因子的多为维生素或其衍生物 19、国际系统命名基本原则：明确标明酶的底物及催化反应的性质（底物为水时可略去不写）。 20、国际系统分类法及编号（EC编号）氧、转、水、裂、异、合 21、国际分类的盲区：忽略了酶的物种差异和组织差异 22、pH的影响：过酸过碱导致酶蛋白变性、影响底物分子解离状态、影响酶分子解离状态、影响酶的活性中心构象 23、米氏方程: 米氏常数: 24、. 解读Km (1) Km即是米氏常数,是酶反应初速度为Vmax一半时底物的浓 度。 当v=Vmax/2时，Km=[S]（ Km的单位为浓度单位） (2) 在一定条件下，可以使用它来表示酶与底物的亲和力。 一个酶的Km越大，意味着该酶与底物的亲和力越低；反之，Km越小， 该酶与底物的亲和力越高。 (3) 是酶在一定条件下的特征物理常数，不同的酶有不同的 Km值，通过测定Km的数值，可鉴别酶。 (4) Km可以帮助判断体内一个可逆反应进行的方向。 如果酶对底物的Km值小于对产物的Km值，则反应有利于正反应。否则 ，有利于逆反应。 25、基本原则：将米氏方程变化成相当于y=ax+b的直线方程。双倒数作图法（Lineweaver-Burk法）米氏方程的双倒数形式： 激素重点： 1、动物而言，分泌激素的细胞被称为内分泌细胞，受激素作用的细胞被称为靶细胞。 2、激素的高度特异性由受体决定。 4、受体的性质：高度专一性，与配体结合的可逆性、高亲和性、饱和性、可产生强大的生物学效应。 5、调解受体数目的因素：激素浓度的提高和激素长时间与靶细胞接触都可引起受体数目的下调。 6、细胞膜受体的跨膜区一般富含疏水氨基酸，常形成a螺旋。膜受体可分为：（1）G蛋白偶联受体（GPCR或7TM）（2）离子通道受体（水溶性通道）（3）酶受体（受体和配体结合后，酶活性被激活）（4）无酶活性但直接与细胞质内的酪氨酸蛋白质激酶相联系的受体（5）其他受体 7、激素的细胞内受体至少含有两个活性部位：一个与激素结合，一个与DNA上特殊的激素反应元件（HRE）碱基序列结合。 8、G蛋白（鸟苷酸结合蛋白）G蛋白是一个界面蛋白，处于细胞膜的内侧， G蛋白与激素受体偶连，它作为一种中间接受体,在受体和效应器之间传递信息.?所有的G蛋白与GDP结合的构象不同于与GTP结合的构象。与GTP结合的G蛋白才有活性。 9、三聚体G蛋白中α能与