生物化学-第二章-蛋白质化学(III).pdf

2018-05-13 约6.51千字 106页立即下载

生物化学第二章蛋白质化学.ppt 氨基酸与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应（sanger反应）DNFB（dinitrofiuorobenzene）DNP-AA(黄色)++HF弱碱中氨基酸第29页，共59页，星期日，2025年，2月5日氨基酸与苯异硫氰酯（PITC）的反应（Edman反应）PITC（phenylisothiocyanate）+苯乙内酰硫脲衍生物(PTH-AA)（phenylisothiohydantion-AA）弱碱中(400C)(硝基甲烷400C)H+第30页，共59页，星期日，2025年，2月5日第二节肽肽是氨基酸通过肽键连接在一起形成的化合物。通常把分子量小于10000的称为肽，而分子量更大的称为蛋

2025-03-05 约2.6千字 59页立即下载

生物化学第二章蛋白质化学上.ppt GSH的作用01解毒作用：与毒物或药物结合，消除其毒性作用；02参与氧化还原反应：作为重要的还原剂，参与体内多种氧化还原反应；03保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基团-SH维持还原状态；04维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。4一级结构研究测序前提：样品必须是均一的(纯度大于97%)必须知道它的相对分子量，其误差允许在10%以内过程1.测定蛋白质分子中多肽链的数目2.拆分蛋白质分子的多肽链3.断开链内二硫键4.分析每条多肽链的氨基酸组成比及数目?????5.鉴定多肽链的N、C瑞残基6.裂解多肽成小的肽段7.测各肽段的氨基酸序列8.重建完整多肽链的一级结构9.确定二硫键的

2025-02-24 约6.18千字 10页立即下载

生物化学 第二章 蛋白质化学 上.ppt 第二章 蛋白质化学Chapter Two Protein Chemistry 第一节通论一 蛋白质概念及生物学意义 19世纪中期，荷兰化学家Mulder提出，Protein 来自希腊文Protos，翻译成中文：首要的，第一位的，重要的。In=物质，东西，剂。 1 结构物质 2 功能物质恩格斯：蛋白质是生命的体现者，没有蛋白就没有生命。 蛋白质主要功能： ①催化功能(酶) ②调节功能 ③ 运动功能 ④ 运输和跨膜转运功能 ⑤ 保护和防御功能 ⑥ 信息传递与识别功能 ⑦ 贮存功能 ⑧ 结构功能二 蛋白质分类 1 根据分

2015-09-13 约字 110页立即下载

生物化学习题第二章蛋白质化学.doc 第二章 蛋白质化学 一、知识要点（一）氨基酸的结构 蛋白质是重要的生物大分子，其组成单位是氨基酸。组成蛋白质的氨基酸有 20 种，均为α-氨基酸。每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链 R 基团。20 种氨基酸结构的差别就在于它们的 R 基团结构的不同。根据 20 种氨基酸侧链 R 基团的极性，可将其分为四大类：非极性 R 基氨基酸（8 种）；不带电荷的极性 R 基氨基酸（7 种）；带负电荷的 R 基氨基酸（2 种）；带正电荷的 R 基氨基酸（3 种）。（二）氨基酸的性质氨基酸是两性电解质。由于

2017-02-03 约2.63万字 29页立即下载

生物化学-第二章-蛋白质化学(I).pdf Chapter 2 Chemistry of protein

2017-09-22 约1.71万字 60页立即下载

第二章-1 蛋白质化学 生物化学.ppt 第二章 蛋白质化学Protein Chemistry 2.1 蛋白质分子的组成一、蛋白质定义 蛋白质是一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸(amino acid)通过肽键(peptide bond)连接而成的生物大分子（macromolecule ）。 How are about proteins? the most widely distributed biomolecules the most abundant biomolecules (45% of human body) the most complex biomolecules the most diver

2016-07-29 约1.25万字 82页立即下载

生物化学第二章蛋白质化学.ppt 蛋白质胶体性质亲水胶体(1-100nm的)粒子，具有胶体溶液性质（真溶液）丁达尔现象；布朗运动；不透过半透膜；稳定胶体溶液（真溶液）。透析(dialysis):磁力搅拌器透析前透析后透析袋通过透析，小分子通透透析袋，散布于透析液中，大分子量的蛋白质不能通透透析袋，留在透析袋内。从而，蛋白质溶液中的小分子物质通过透析被分离除去。蛋白质所带电荷和其周围包绕的水化膜是维持蛋白质在水溶液中稳定的两大因素。脱水和中和电荷可以导致蛋白质的沉淀。水化膜正电荷++++++++++++++++++++++++????????????????????????H+OH-OH-OH-H+H+脱水脱水脱水蛋白质在等电点

2025-03-12 约7.93千字 10页立即下载

生物化学第二章蛋白质化学下.pptx 四超二级结构和结构域超二级结构（supersecondarystructure）是指在多肽链中彼此邻近的二级结构在空间折叠时相互靠近，相互作用，形成了一个有规则的二级结构聚集体，称为超二级结构。目前发现的超二级结构有α螺旋组合（αα）、β折叠组合（βββ）和α螺旋β折叠组合（βαβ），其中以βαβ组合最为常见。这些超二级结构可以直接作为组成单位参与三级结构或结构域的构建，它是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个过渡层次，故称超二级结构。也称为基元(motif)或基序或模体。蛋白质的超二级结构是指由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能够辨认的二级结构组合体，有

2025-04-24 约8.63千字 10页立即下载

生物化学第二章蛋白质化学上.ppt 第二章 蛋白质化学Chapter Two Protein Chemistry 第一节通论一 蛋白质概念及生物学意义 19世纪中期，荷兰化学家Mulder提出，Protein 来自希腊文Protos，翻译成中文：首要的，第一位的，重要的。In=物质，东西，剂。 1 结构物质 2 功能物质恩格斯：蛋白质是生命的体现者，没有蛋白就没有生命。 蛋白质主要功能： ①催化功能(酶) ②调节功能 ③ 运动功能 ④ 运输和跨膜转运功能 ⑤ 保护和防御功能 ⑥ 信息传递与识别功能 ⑦ 贮存功能 ⑧ 结构功能二 蛋白质分类 1 根据分

2017-05-26 约9.53千字 110页立即下载

第二章生物化学蛋白质上幻灯片文件材料.ppt 第二章　蛋白质;第二节氨基酸;蛋白质的一些功能;一、? 蛋白质的水解：(完全水解和不完全水解）酸水解：色氨酸破坏，天冬酰胺、谷胺酰胺脱酰胺基碱水解：消旋，色氨酸稳定酶水解：水解位点特异，用于一级结构分析。 ;α-氨基酸; 左旋　–　　　右旋　+ 旋光性：旋光物质使平面偏振光的偏振面发生旋转的能力称旋光性或旋光度。 ;一定条件下旋光度与待测液浓度和偏振光通过待测液的路径长度的乘积成正比。;;2、极性不带电荷的氨基酸; H2N-C-CH2-CHCOO- O +NH3;3、碱性氨基酸（带正电荷）

2018-02-22 约1.05千字 45页立即下载

生物化学简明教程ppt--第二章蛋白质.ppt 第二章蛋白质;第一节蛋白质的分类;二、根据分子组成分类;三、根据功能分类;第二节蛋白质的组成单位-氨基酸;二、氨基酸的分类; 极性R基氨基酸 ;2、按R基的化学结构不同来分类;三、氨基酸的理化性质;〔2〕羧基参加的反响;〔4〕由侧链基团参加的反响;第三节肽;第四节蛋白质的结构;〔2〕、包含内容;3、蛋白质的四级结构;第五节蛋白质结构与功能的关系;;2、蛋白质的两性解离和等电点等电点isoelectricpoint：蛋白质分子所带的正电荷和负电荷相等时溶液的pH值。 pI在有中性盐时有明显变化，因分子中某些解离基团可与盐的离子如Ca2+、Mg2+、Cl-、HPO42-结合，观察到的pI在一定程

2025-03-09 约8.38千字 109页立即下载

生物化学第二章-蛋白质结构与功能.ppt （一）氨基酸的分类氨基酸残基(amino acid residue)：是指氨基酸在形成肽链时丢失了一分子水，肽链中的氨基酸分子已不完整由下丘脑分泌，其功能是促进腺垂体释放促甲状腺素(调节糖代谢) 一、蛋白质的一级结构定义：指多肽链中氨基酸的排列顺序主要的化学键：肽健，有些蛋白质还包括二硫键氨基酸序列书写：以N-末端开始，C-末端结束，依次编1、2、3……… 二、蛋白质的二级结构定义：是指蛋白质分子中一段多肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及

2018-10-11 约4.76千字 85页立即下载

生物化学第二章蛋白质选读.ppt 肽的重要理化性质 a. 肽晶体的熔点都很高。 b. 肽的酸碱性质主要来自游离末端?-NH2和游离末端?-COOH以及侧链上可解离的基团。 c. 每一种肽都有其相应的等电点. d. 肽也能发生茚三酮反应、 Sanger反应、DNS反应和Edman反应；还可发生双缩脲反应。在生物体中，多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位。也有许多分子量比较小的多肽以游离状态存在。这类多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为活性肽（active peptide）。如：脑啡肽；激素类多肽；抗生素类多肽；谷胱甘肽；蛇毒多肽等。 ? L-Leu-D-

2017-03-24 约字 81页立即下载

生物化学2-3蛋白质.ppt 2012年2月2日《 Nature 》杂志封面故事: 蜘蛛丝的非线性应力反应 1. 用BrCN处理含等量的Met,Phe,Asp,Ser,Thr的多肽，释放出肽和单一的高丝氨酸。原5肽用胰凝乳蛋白酶处理的两个碎片，一个比另一个酸性强，酸性碎片有甲硫氨酸。原来肽用羧肽酶A处理，迅速放出Ser，随后放在Thr。推断该5肽的氨基酸排列顺序。肌红蛋白（myoglobin，Mb) 2.5 蛋白质功能 ①一条多肽链（珠蛋白，153 AA） ②一个血红素辅基 MW：16700 8个右手α-螺旋片段（A~H），最长α-螺旋23个AA，最短的7个AA，螺旋以外

2017-05-26 约5.1万字 95页立即下载