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生物化学（第三版）课后习题详细解答 第三章 氨基酸 提要 α -氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨 基酸都是L 型的。但碱水解得到的氨基酸是D 型和L 型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20 种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们 都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基 酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β -、γ -或δ -氨基酸，有些是D 型 氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH 接近1 时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH 在13 左右时， + - 则全部去质子化。在这中间的某一pH （因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H N CHRCOO ） 3 状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质 pH 称为该氨基酸的等电点，用 pI 表示。 所有的α -氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α -NH 与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应 2 的DNP-氨基酸（Sanger 反应）；α -NH 与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲 2 酰衍生物（ Edman 反应）。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断 裂。半胱氨酸的SH 基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。 除甘氨酸外α -氨基酸的α -碳是一个手性碳原子，因此α -氨基酸具有光学活性。比旋是α -氨 基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定 量蛋白质的依据。核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、 高效液相层析（HPLC）等。 习题 1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨 酸、色氨酸和酪氨酸。[见表3-1] 表3-1 氨基酸的简写符号 三字 三字母符 单字母 单字母 名称 名称 母符 号 符号 符号 号 丙氨酸(alanine) Ala A 亮氨酸(leucine) Leu L 精氨酸(arginine) Arg R 赖氨酸(lysine) Lys K 天冬酰氨(asparagines) Asn N 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine) Met M 天冬氨酸(aspartic acid) Asp D 苯丙氨酸(phenylalanine) Phe F Asn