张博士基础笔记必看.pdf

助理的同学注意微生物和免疫不考 生物化学 第一节 蛋白质的结构与功能 一、氨基酸与多肽 （一）氨基酸结构与分类 1、蛋白质的基本机构：氨基 ，氨基 L-α-氨基 （“拉氨 ”）；手拉手组成 唯一不具有不对称碳原子——甘氨 ； 含有巯基的氨基 ——半胱氨 记忆：半巯 2、氨基酸的分类 （1）非极性、疏水性氨基 ：记忆：携 （缬氨酸）一 （异亮氨酸）本 （苯丙氨酸）书，两 （亮氨酸）饼 （丙氨酸）干 （甘 氨 ），补 （脯氨酸）点水 （2）极性、中性氨基 ：记忆：古 （谷氨酰胺）天 （天冬酰胺）乐 （酪氨 ）是 （丝氨酸）伴 （半胱氨酸）苏 （苏氨 ）三 （色氨酸）的 （蛋氨酸） （3）酸性氨基酸：记忆：天 （天冬氨酸）上的谷 （谷氨酸）子是酸的 （4）碱性氨基酸：记忆：地上的麦 （赖氨酸）乳 （组氨酸）精 （精氨酸）是碱的 (二)肽键与肽链 氨基酸结合键：肽键，肽键由-CO-NH-组成。 二、蛋白质结构 2、3、4级：高级结构/空间构象氢键 1、二级结构一圈（α-螺旋稳定）3.6个氨基 ，右手螺旋方向外侧。 2、维持三级结构的化学键疏水键。 一级结构：肽键；序列。 二级结构：一段弹簧，氢键（稳定）；亲，你真棒 三级结构：亚基，整条肽链。化学键疏水键 四级结构：一堆亚基。聚合 ※记忆：一级排序肽键连，二级结构是一段，右手螺旋靠氢键，三级结构是亚基，亚基聚合是四级 考题和亚基有关四级结构 三、蛋白质结构与功能的关系 1、蛋白质结构与功能：一级结构是基础，二三四级：表现功能的形式。 2、蛋白质构象病 （高级结构改变）：疯牛病、致死性家族性失眠症。 四、蛋白质的理化性质 蛋白质变性：空间构象破坏，一级结构不变，因素很多。 （1）蛋白质变性特点：溶解度降低、黏度增加、易被水解。 （2）凝固变性后进一步发展的一种结果。 （3）蛋白质变性：可复性 （血清白蛋白）和不可复性两种。生物活性丧失 注：蛋白酶破坏蛋白质一级结构 变性后易沉淀球蛋白 第二节 核酸的结构和功能 一、核酸的基本组成单位 1、磷 +核糖+碱基→核苷 →核 （核苷 是核酸的基本单位） 2、碱基分：ATGCU （腺嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶）--爱他干脆哦 DNA碱基：ATGC脱氧核糖核 记忆：爱他干脆哦戊糖低 RNA碱基：AUGC核糖核 记忆：爱哦？干脆 3、核 中含量相对恒定的是：P （磷酸） 4、核 的一级结构：酯键 5、核酸分子中最为恒定的：磷 二、DNA 的结构与功能 1、碱基组成规律：A=T，G=C；A+G=T+C。 2、DNA结构：（1）一级结构：核苷 排列顺序，即碱基排列顺序。 （2）二级结构：双螺旋模式；两条链平行、反向。两个方向 两链之间碱基链接，碱基之间氢键链接。 A,T两个氢键；G,C三个氢键 核酸一圈：10个碱基对，螺距3.4nm 二级结构记忆：结构独特双螺旋，单链排列反平行， 碱基互补氢键配，头5尾3顺到底 （3）三级结构：超螺旋 3、DNA变性：DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。变性时维持双螺旋稳定性的氢键断裂，碱基堆积力遭 到破坏氢键，但不涉及到其一级结构的改变（不伴共价键的断裂）。碱基在变 4、增色效应：指变性后DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。变性DNA在波长260nm的光吸收最强，蛋白质为280nm。 三、RNA结构与功能 1、mRNA