生物化学 药本 第十一章 蛋白质的分解代谢.pptx

第十一章;蛋白质;第一节蛋白质的营养;1．维持组织和细胞的生长、发育与修补作用;2．参与和合成重要的含氮化合物;3．氧化供能;二、氮平衡;;三、蛋白质的营养价值;2．蛋白质营养的评价;蛋白质的营养价值包括：

食物蛋白质含量、蛋白质的消化率、蛋白质的利用率。

动、植物蛋白质相比较，动物蛋白质中必需氨基酸的种类、比例更接近于人体，故营养价值比植物蛋白质高。;3.蛋白质的需要量;4．食物蛋白质的互补作用;;;

蛋白来源重量%单食时BV混食时BV

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豆腐干426577

面筋5867

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小麦3967

小米135789

牛肉2669

大豆2264

—————————————————;蛋白质互补作用：;第二节

蛋白质的消化、吸收和腐败;一、蛋白质的消化;1.酶原和酶原的激活;2.蛋白水解酶的作用的特异性;表11-3胃肠道中重要的蛋白水解酶的一些特性p284;二、肽和氨基酸的吸收;二、肽和氨基酸的吸收;通过氨基酸载体吸收;2.?-谷氨酰基循环;;三、蛋白质的腐败作用;成人体内的蛋白质每天约有1%~2%被降解，主要是肌肉蛋白质。

蛋白质降解产生的氨基酸，大约70%~80%被重新利用合成新的蛋白质。;蛋白质的半寿期(half-life);体内蛋白质的降解途径：

溶酶体途径：主要降解细胞外来源的蛋白质，以及膜蛋白和细胞内长寿命的蛋白质。

细胞液途径：主要降解异常的蛋白质和短寿命的蛋白质;（一）溶酶体途径

—非ATP依赖性蛋白降解途径;（二）细胞液途径

—ATP依赖性蛋白降解途径

（被泛素标记，后被分解，需耗能）;一、细胞内蛋白质降解过程中的重要物质;E1：泛素活化酶;（三）蛋白酶体：“垃圾处理厂”

存在于细胞核和胞浆内，主要

降解异常蛋白质和短寿蛋白质;泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连接，并使其激活,即泛素化，包括三种酶参与的3步反应，并需消耗ATP。

蛋白酶体(proteasome)对泛素化蛋白质的降解。

;重要性：能够清除错误的蛋白质；对细胞的生长周期、DNA的复制，以及染色体结构的调控作用;第四节

;人体内蛋白质处于不断降解与合成的动态平衡中。

成人每天约有1%~2%的体内蛋白质被降解。;;氧化脱氨基作用

转氨基作用

联合脱氨基作用（最重要）

非氧化脱氨;（一）氧化脱氨作用;L-氨基酸氧化酶（活性低，分布于肝及肾脏）;1.氨基酸氧化酶;2.L-谷氨酸脱氢酶;

L-谷氨酸脱氢酶的特点

;（二）转氨基作用;转氨酶的特点;;转氨基作用;转氨基作用;;3.转氨酶的催化机理

转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺;转氨基作用实质;广泛分布于各组织细胞内

在不同组织中含量不同;ALT和AST广泛存在于各组织内，但在各组织中的含量却不相同，以心、肝组织活性最高，血清中活性最低。;（三）联合脱氨作用;图联合脱氨基作用;2.转氨偶联AMP循环脱氨作用

主要在肌肉组织进行;;脱水脱氨基、脱硫氢基脱氨基、直接脱氨基等。

（在微生物中个别AA进行,但不普遍）;三、氨的代谢;血氨;1.血氨的来源;氨的吸收与肠道pH有关;(3)肾脏产生的氨;2.血氨的去路;(一)尿素合成－鸟氨酸循环;鸟氨酸循环;1.氨基甲酰磷酸的合成;反应由氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(carbamoylphosphatesynthetaseⅠ,CPS-Ⅰ)催化。

N-乙酰谷氨酸为其激活剂，反应消耗2分子ATP。;2.瓜氨酸的合成;3.精氨酸的合成;精氨酸;4.精氨酸水解生成尿素;;限速酶;;鸟氨酸循环的小结;尿素生成的调节;氨的转运;;(三)谷氨酰胺的生成